Hidrofobinė sąveika jų biologinėje svarboje ir pavyzdžiuose



The Hidrofobinės sąveikos (HI) jos yra jėgos, išlaikančios sanglaudą tarp apolinių junginių, panardintų į tirpalą arba poliarinį tirpiklį. Skirtingai nuo kitų kovalentinio pobūdžio sąveikų, pvz., Vandenilinių jungčių, jonų sąveikos ar van der Waals jėgų, hidrofobinės sąveikos nepriklauso nuo ištirpusių medžiagų savybių, o nuo tirpiklių..

Labai iliustruojantis šių sąveikų pavyzdys gali būti fazių atskyrimas, kuris atsiranda bandant maišyti vandenį su aliejumi. Tokiu atveju, naftos molekulės „tarpusavyje sąveikauja“, nes jos užsako vandens molekules.

Šių sąveikų sąvoka egzistuoja nuo keturiasdešimties metų. Tačiau 1959 m. Kauzmannas sukūrė sąvoką „hidrofobinis ryšys“, nagrinėdamas svarbiausius veiksnius, lemiančius tam tikrų baltymų trimatės struktūros stabilizavimą..

HI yra svarbiausia nespecifinė sąveika, kuri vyksta biologinėse sistemose. Jie taip pat vaidina svarbų vaidmenį įvairiose inžinerinėse programose ir chemijos bei farmacijos pramonėje, kurią šiandien žinome.

Indeksas

  • 1 Kas yra hidrofobinė sąveika??
  • 2 Biologinė svarba
  • 3 Hidrofobinės sąveikos pavyzdžiai
    • 3.1. Membranos
    • 3.2 Baltymai
    • 3.3 Plovikliai
  • 4 Nuorodos

Kokios yra hidrofobinės sąveikos??

Fizinė HI priežastis - apolinių medžiagų nesugebėjimas sudaryti vandenilio jungtis su vandens molekulėmis tirpale.

Jie yra vadinami „nespecifinėmis sąveikomis“, nes jie nėra susiję su tirpių molekulių afinitetu, o su vandens molekulių polinkiu išlaikyti savo sąveiką per vandenilio jungtį..

Susilietus su vandeniu, apoliarinės arba hidrofobinės molekulės linkusios spontaniškai agreguotis, kad būtų pasiektas didžiausias stabilumas, sumažinant sąlyčio su vandeniu paviršiaus plotą..

Šis poveikis gali būti painiojamas su stipriu patrauklumu, tačiau tai yra tik dėl apoliarinio medžiagų pobūdžio, palyginti su tirpikliu..

Termodinaminiu požiūriu, šie spontaniški susivienijimai atsiranda ieškant energetiškai palankios būklės, kurioje yra mažiausias laisvos energijos pokytis (ΔG).

Turint omenyje, kad ΔG = ΔH-TΔS, labiausiai energetiškai palanki būsena bus tokia, kur entropija (ΔS) yra didesnė, tai yra, kai yra mažiau vandens molekulių, kurių sukimosi ir transliacijos laisvė sumažėja kontaktuojant su apoliniu tirpalu.

Kai apolinės molekulės yra susietos viena su kita, priverstos jas panaudoti vandens molekulėmis, gaunama palankesnė būsena nei tuo atveju, jei šios molekulės išliktų atskiros, kiekvienos jų supa skirtingų vandens molekulių „narvas“..

Biologinė svarba

HI turi didelę reikšmę, nes jie atsiranda įvairiuose biocheminiuose procesuose.

Tarp šių procesų yra konformaciniai baltymų pokyčiai, substratų prijungimas prie fermentų, fermentinių kompleksų subvienetų susiejimas, biologinių membranų agregacija ir susidarymas, baltymų stabilizavimas vandeniniuose tirpaluose ir kt..

Kiekybiniu požiūriu skirtingiems autoriams buvo pavesta nustatyti HI reikšmę didelių baltymų kiekio struktūrai, darant išvadą, kad šios sąveikos sudaro daugiau kaip 50%.

Daugelis membraninių baltymų (integriniai ir periferiniai) yra susieti su lipidų dvigubais sluoksniais, nes jų struktūrose minėti baltymai turi hidrofobinio pobūdžio domenus. Be to, daugelio tirpių baltymų tretinės struktūros stabilumas priklauso nuo HI.

Kai kurie ląstelių biologijos tyrimo metodai išnaudoja kai kurių joninių detergentų turimą turtą, kuris sudaro miceles, kurios yra „pusrutulinės“ amfifilinių junginių struktūros, kurių apoliniai regionai yra tarpusavyje susiję su HI.

Micelės taip pat naudojamos farmaciniuose tyrimuose, kuriuose dalyvauja riebaluose tirpūs vaistai, o jų formavimas taip pat yra būtinas sudėtingiems vitaminams ir lipidams įsisavinti žmogaus organizme..

Hidrofobinės sąveikos pavyzdžiai

Membranos

Puikus HI pavyzdys yra ląstelių membranų susidarymas. Tokios struktūros susideda iš fosfolipidų dvigubo sluoksnio. Jo organizavimas yra dėka HI, kuris atsiranda tarp apolinių uodegų „atbaidant“ į aplinkinę vandeninę aplinką.

Baltymai

HI turi didelę įtaką globulinių baltymų sulankstymui, kurių biologiškai aktyvi forma gaunama nustatant tam tikrą erdvinę konfigūraciją, kurią reguliuoja tam tikrų amino rūgščių liekanų buvimas struktūroje..

  • Apomioglobino atvejis

Apomyoglobinas (mioglobinas, neturintis heminės grupės) yra mažas alfa-spiralinis baltymas, kuris buvo pavyzdys tiriant sulankstymo procesą ir HI reikšmę tarp apolinių liekanų to paties polipeptido grandinėje..

Tyrime, kurį 2006 m. Atliko Dyson ir bendradarbiai, kai buvo naudojamos mutavusios apomioglobino sekos, buvo įrodyta, kad šio sulankstymo įvykių inicijavimas pirmiausia priklauso nuo HI tarp aminorūgščių su alfa-spirito apolinėmis grupėmis..

Taigi maži pakeitimai, įvesti į aminorūgščių seką, reiškia svarbius tretinės struktūros modifikacijas, dėl kurių atsiranda netinkamų ir neaktyvių baltymų.

Plovikliai

Kitas aiškus HI pavyzdys yra komercinių ploviklių, kuriuos kiekvieną dieną naudojame buities reikmėms, veikimo būdas.

Plovikliai yra amfipatinės molekulės (su poliniu ir apoliniu regionu). Jie gali "emulsinti" riebalus, nes jie gali sudaryti vandenilio jungtis su vandens molekulėmis ir turi hidrofobinę sąveiką su riebalais, esančiais riebaluose..

Susilietus su riebalais vandeniniame tirpale, ploviklių molekulės tarpusavyje susieja taip, kad apoliniai uodegos susiduria vienas su kitu, uždengia lipidų molekules ir atskleidžia poliarinius regionus, kurie patenka į micelių paviršių, į mikelio paviršių. sąlytis su vandeniu.

Nuorodos

  1. Chandler, D. (2005). Sąsajos ir hidrofobinio surinkimo varomoji jėga. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N. & Zeng, H. (2018). Hidrofobinės sąveikos moduliavimas tarpininkaus paviršiaus nanoskalės struktūra ir chemija, o ne monotoniškai hidrofobiškumu. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., ir Sheraga, H. A. (2006). Hidrofobinių sąveikų vaidmuo inicijuojant ir skleidžiant baltymų sulenkimą. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5-asis red.). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membraninė struktūrinė biologija: su biocheminiais ir biofiziniais pagrindais. Cambridge University Press. Gauta iš www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J. ir Israelachvili, J. (2006). Naujausia pažanga suprantant hidrofobines sąveikas. Nacionalinės mokslų akademijos darbai, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelsonas, D. L., ir Cox, M. M. (2009). Lehningerio biochemijos principai. Omega leidiniai (5-asis red.).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., ir Engberts, J. B. F. N. (2003). Hidrofobinė sąveika ir cheminis reaktyvumas. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011 m.). Hidrofobinių sąveikų įtaka baltymų stabilumui. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Tikroji priežastis, kodėl nafta ir vanduo nesimaišo. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.