Alfa spirito struktūra ir funkcinė svarba



The alfa spiralė yra paprasčiausia antrinė struktūra, kurią baltymas gali įsisavinti erdvėje pagal jų aminorūgščių liekanų standumą ir sukimosi laisvę.

Jai būdinga spiralinė forma, kurioje yra išdėstytos aminorūgštys, kurios, atrodo, yra išdėstytos aplink įsivaizduojamą išilginę ašį su R grupėmis į išorę..

Alfa sraigtus pirmą kartą 1951 m. Apibūdino Paulingas ir kolegos, kurie naudojo turimus duomenis apie interatominius atstumus, nuorodų kampus ir kitus struktūrinius peptidų ir amino rūgščių parametrus, kad būtų galima numatyti labiausiai tikėtinas grandinių konfigūracijas. polipeptidų.

Alfa-spirito aprašymas atsirado ieškant visų galimų peptidinės grandinės struktūrų, stabilizuotų vandenilio jungtimis, kur liekanos buvo stechiometriškai ekvivalentiškos ir kiekvienos jų konfigūracija buvo plokščia, kaip nurodyta duomenyse iš datą turimų peptidinių ryšių rezonansas.

Ši antrinė struktūra yra labiausiai paplitusi tarp baltymų, ir ją priima tiek tirpūs baltymai, tiek integriniai membraniniai baltymai. Manoma, kad daugiau kaip 60% baltymų egzistuoja alfa-spiralės arba beta lapo pavidalu.

Indeksas

  • 1 Struktūra
  • 2 Funkcinė svarba
    • 2.1 Miosinas
    • 2.2 Kolagenas
    • 2.3 Keratinas
    • 2.4 Hemoglobinas
    • 2.5 „Cinko pirštai“ tipo baltymai
  • 3 Nuorodos

Struktūra

Apskritai kiekviename alfa spiralės posūkyje vidutiniškai yra 3,6 aminorūgščių liekanų, kurios yra maždaug 5,4 Å ilgio. Tačiau kampai ir sukimosi ilgiai priklauso nuo baltymų ir griežtai priklauso nuo pirminės struktūros aminorūgščių sekos.

Dauguma alfa sraigtų turi dešinįjį ranką, tačiau šiuo metu yra žinoma, kad baltymai su alfa sraigtais gali egzistuoti su kairiais posūkiais. Vienos ar kitos sąlygos yra ta, kad visos aminorūgštys yra toje pačioje konfigūracijoje (L arba D), nes jos yra atsakingos už posūkio kryptį.

Šių svarbių struktūrinių baltymų pasaulio priežasčių stabilizavimą lemia vandenilio jungtys. Šie ryšiai atsiranda tarp vandenilio atomo, prijungto prie peptidinės jungties elektronegatyvinio azoto ir keturių pozicijų aminorūgšties elektronegatyvinio karboksilo deguonies atomo, N-galiniame regione, atsižvelgiant į save.

Kiekvienas spiralės posūkis savo ruožtu yra susietas su vandenilio jungtimis, kurios yra būtinos siekiant užtikrinti bendrą molekulės stabilumą..

Ne visi peptidai gali sudaryti stabilias alfa sraigtas. Tai rodo kiekvienos grandinės aminorūgšties vidinė talpa, sukurianti sraigtus, kurie yra tiesiogiai susiję su jo pakaitinių R grupių cheminiu ir fiziniu pobūdžiu..

Pavyzdžiui, esant tam tikram pH, daugelis poliarinių likučių gali įgyti tą patį krūvį, todėl jie negali būti išdėstyti nuosekliai spiralėje, nes tarp jų atsirandantis atbaidymas reikštų didelį iškraipymą..

Aminorūgščių dydis, forma ir padėtis taip pat yra svarbūs sraigtinio stabilumo veiksniai. Be eigos toliau likučiai, tokie kaip Asn, Ser, Thr ir Cys, išdėstyti arti sekos, taip pat gali turėti neigiamą poveikį alfa-spirito konfigūracijai.

Tokiu pat būdu, alfa-spiralinių segmentų hidrofobiškumas ir hidrofilumas tam tikrame peptideje priklauso tik nuo aminorūgščių R grupių identiteto..

Integruotuose membraniniuose baltymuose yra gausių alfa helieksų su stiprios hidrofobinės liekanos, būtinai reikalingos segmentų, esančių tarp sudedamųjų fosfolipidų apolinių uodegų, įterpimui ir konfigūravimui..

Priešingai, tirpūs baltymai turi alfa polisų, turinčių daug polinių liekanų, kurios leidžia geriau sąveikauti su vandenine terpe, esančia citoplazmoje arba intersticinėse erdvėse..

Funkcinė svarba

Alfa spiralės motyvai turi platų biologinių funkcijų spektrą. Specifiniai sąveikos modeliai tarp sraigtų vaidina lemiamą vaidmenį abiejų membraninių baltymų ir tirpių baltymų funkcijoje, surinkime ir oligomerizacijoje..

Šie domenai yra daugelyje transkripcijos faktorių, svarbių genų ekspresijos reguliavimo požiūriu. Jie taip pat yra baltymuose, turinčiuose struktūrinę reikšmę, ir membraniniuose baltymuose, turinčiuose įvairių rūšių signalų perdavimo ir (arba) perdavimo funkcijas.

Štai keletas klasikinių baltymų su alfa sraigtais pavyzdžiai:

Myozinas

Myozinas yra aktino aktyvuota ATPazė, kuri yra atsakinga už raumenų susitraukimą ir įvairias ląstelių mobilumo formas. Tiek raumenų, tiek ne raumenų myozinai susideda iš dviejų regionų arba gumbų „galvučių“, sujungtų ilgą spiralinį alfa „uodegą“..

Kolagenas

Trečdalis viso žmogaus organizmo baltymų kiekio yra kolageno. Tai labiausiai gausus baltymas ekstraląstelinėje erdvėje ir pasižymi savitumu, kad jis susideda iš trijų lygiagrečių sriegių su spiraliniu kairiuoju konfigūravimu, kurie sujungiami kartu su trigubu spiralė su laikrodžio rodyklėmis.

Keratinas

Keratinai yra gijų formavimo baltymų grupė, kurią gamina kai kurios stuburinių ląstelių epitelio ląstelės. Jie yra pagrindinis nagų, plaukų, nagų, vėžlių, ragų ir plunksnų komponentas. Dalis jos fibrillinės struktūros yra sudaryta iš alfa helix segmentų.

Hemoglobinas

Deguonis kraujyje yra transportuojamas hemoglobinu. Šio tetramerinio baltymo globino dalis susideda iš dviejų identiškų 141 liekanų alfa sraigtų ir dvi beta grandinės, turinčios 146 liekanas..

"Cinko pirštų" tipo baltymai

Eukariotiniai organizmai turi daug cinko pirštų baltymų, kurie veikia skirtingais tikslais: DNR atpažinimas, RNR pakavimas, transkripcijos aktyvavimas, apoptozės reguliavimas, baltymų sulankstymas ir kt. Daugelis cinko pirštų baltymų turi pagrindinį jų struktūros komponentą alfa helieksą ir yra būtini jų funkcijoms.

Nuorodos

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., ir Rose, G. D. (1994). Glicino a-alfa-Helix nutraukimo taisyklės. Mokslas, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X. & Matthews, B. (1993). Aminorūgščių alfa spiralės polinkio struktūrinis pagrindas. Mokslas, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R. G., ir Matthews, B. W. (1989). Helix-turn-helix DNR surišantis motyvas. Biologinės chemijos leidinys, 264(4), 1903-1906.
  4. Eisenberg, D. (2003). Alfa-spiralės ir beta-lakšto baltymų struktūrinių ypatybių, pagrindinių. Pnas, 100(20), 11207-11210. Huggins, M. L. (1957). Alfa-keratino struktūra. Chemija, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). Mioglobino struktūra. Gamta, 185, 422-427.
  6. Laity, J. H., Lee, B. M., ir Wright, P. E. (2001). Cinko pirštų baltymai: naujos struktūros ir funkcinės įvairovės įžvalgos. Dabartinė nuomonė struktūrinėje biologijoje, 11(1), 39-46.
  7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., ... Martin, K. (2003). Molekulinės ląstelės biologija (5-asis red.). Freeman, W. H. & Company.
  8. Luckey, M. (2008). Membraninė struktūrinė biologija: su biocheminiais ir biofiziniais pagrindais. Cambridge University Press. Gauta iš www.cambridge.org/9780521856553
  9. McKay, M. J., Afrose, F., Koeppe, R. E., & Greathouse, D.V. (2018). Helix susidarymas ir stabilumas membranose. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranos, 1860 m(10), 2108-2117.
  10. Nelsonas, D. L., ir Cox, M. M. (2009). Lehningerio biochemijos principai. Omega leidiniai (5-asis red.).
  11. Pauling, L., Corey, R. B. ir Branson, H. R. (1951). Baltymų struktūra: dvi vandenilio jungiamosios spiralinės konfigūracijos polipeptido grandinėje. Jungtinių Amerikos Valstijų Nacionalinės mokslų akademijos darbai, 37, 205-211.
  12. Perutz, M. F. (1978). Hemoglobino struktūra ir kvėpavimo takų transportavimas. Mokslinis amerikietis, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J. M., ir Baldwin, R. L. (1992). Peptidų alfa-spirito formavimo mechanizmas. Metinė biofizikos ir biomolekulinės struktūros apžvalga, 21(1), 95-118.
  14. D. O. ir Raines, R. T. (2009). Kolageno struktūra ir stabilumas. Metinė biochemijos apžvalga, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W.K., Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Specifinis alfa-miozino sunkiosios grandinės geno promotoriaus reguliavimas transgeninėse pelėse. Biologinės chemijos leidinys, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M.A. (2016). Keratinas: struktūra, mechaninės savybės, atsiradimas biologiniuose organizmuose ir pastangos biologiškai įsiurbti. Medžiagų mokslo pažanga. Elsevier Ltd..
  17. Warrick, H. M., ir Spudich, J. a. (1987). Myozino struktūra ir funkcijos ląstelių judrumui. Metinė ląstelių biologijos apžvalga, 3, 379-421.
  18. Zhang, S. Q., Kulp, D. W., Schramm, C. A., Mravic, M., Samish, I., & Degrado, W. F. (2015). Membranų ir tirpių baltymų helix-helix sąveikauja: panaši geometrija per skirtingas sąveikas. Struktūra, 23(3), 527-541