Biologinis katalizatoriaus veikimas ir pavyzdžiai



A biologinis katalizatorius o biokatalizatorius yra molekulė, paprastai baltymų kilmės, kuri turi galimybę pagreitinti chemines reakcijas, atsirandančias gyvose būtybėse. Katalizatoriaus baltymų molekulės yra fermentai, o RNR pobūdžio - ribozimai. Šiame straipsnyje mes daugiausia dėmesio skirsime fermentų, kurie yra geriausiai žinomi biologiniai katalizatoriai, tyrimui.

Nesant fermentų, nepavyko įvykti milžiniškų reakcijų, kurios vyksta ląstelėje ir kurios leidžia gyventi. Jie yra atsakingi už proceso pagreitį maždaug 10 kartų6 - ir kai kuriais atvejais daug didesnis.

Indeksas

  • 1 Katalizė
  • 2 Fermentai
    • 2.1 Kas yra fermentas?
    • 2.2 Fermentų charakteristikos
    • 2.3 Fermentų nomenklatūra ir klasifikacija
    • 2.4 Kaip veikia fermentai?
    • 2.5 Fermentiniai inhibitoriai
    • 2.6 Pavyzdžiai
  • 3 Biologinių katalizatorių (fermentų) ir cheminių katalizatorių skirtumas
    • 3.1 Reakcijos, kurias katalizuoja fermentai, vyksta greičiau
    • 3.2 Dauguma fermentų veikia fiziologinėmis sąlygomis
    • 3.3 Specifiškumas
    • 3.4 Fermentinis reguliavimas yra tikslus
  • 4 Nuorodos

Katalizė

Katalizatorius yra molekulė, galinti pakeisti cheminės reakcijos greitį, nenaudojant minėtoje reakcijoje.

Cheminės reakcijos apima energiją: pradinės molekulės, dalyvaujančios reakcijoje arba reaguojant, prasideda nuo tam tikros energijos. Papildomas energijos kiekis sugeria, kad pasiektų „pereinamąją būseną“. Vėliau energija išleidžiama su produktais.

Energijos skirtumas tarp reagentų ir produktų išreiškiamas ΔG. Jei produktų energijos lygis yra didesnis nei reagentų, reakcija yra endergoninė, o ne spontaniška. Priešingai, jei produktų energija yra mažesnė, reakcija yra exergoninė ir spontaniška.

Tačiau, jei reakcija yra spontaniška, tai nereiškia, kad jis pasireikš pastebimu greičiu. Reakcijos greitis priklauso nuo ΔG * (žvaigždutė reiškia aktyvinimo energiją).

Skaitytojas turi atsižvelgti į šias sąvokas, kad suprastų, kaip vyksta fermentų veikimas.

Fermentai

Kas yra fermentas?

Fermentai yra neįtikėtinai sudėtingos biologinės molekulės, daugiausia susidedančios iš baltymų. Baltymai savo ruožtu yra ilgos aminorūgščių grandinės.

Viena iš ryškiausių fermentų savybių yra jų specifiškumas tikslinėje molekulėje - ši molekulė vadinama substratu.

Fermentų charakteristikos

Fermentai egzistuoja keliomis formomis. Kai kurie iš jų susideda tik iš baltymų, o kitose - ne baltymai, vadinami kofaktoriais (metalais, jonais, organinėmis molekulėmis ir kt.)..

Taigi, apoenzimas yra fermentas be jo kofaktoriaus, o apoenzimo ir jo kofaktoriaus derinys vadinamas holoenzimu..

Jie yra žymiai didelio dydžio molekulės. Tačiau tik nedidelė fermento vieta tiesiogiai dalyvauja reakcijoje su substratu, ir šis regionas yra aktyvi vieta.

Kai reakcija prasideda, fermentas yra sujungtas su jo substratu, nes raktas yra sujungtas su jos užraktu (šis modelis yra tikrojo biologinio proceso supaprastinimas, bet padeda iliustruoti procesą).

Visos cheminės reakcijos, kurios atsiranda mūsų organizme, yra katalizuojamos fermentų. Iš tiesų, jei šių molekulių nebūtų, mes turėtume laukti šimtus ar tūkstančius metų, kad reakcijos būtų užbaigtos. Todėl fermentinio aktyvumo reguliavimas turi būti kontroliuojamas labai specifiniu būdu.

Fermentų nomenklatūra ir klasifikavimas

Kai matome molekulę, kurios pavadinimas baigiasi -aze, galime būti tikri, kad tai yra fermentas (nors yra šios taisyklės išimčių, pvz., Trippsinas). Tai yra konvencija, skirta nurodyti fermentų pavadinimą.

Yra šeši pagrindiniai fermentų tipai: oksidoreduktazės, transferazės, hidrolazės, liazės, izomerazės ir ligazės; atsako už: redokso reakcijas, atomų perkėlimą, hidrolizę, dvigubų ryšių pridėjimą, molekulių izomerizaciją ir rišimąsi.

Kaip veikia fermentai?

Skyriuje apie katalizę paminėjome, kad reakcijos greitis priklauso nuo ΔG * vertės. Kuo didesnė ši vertė, tuo lėtesnė ir lėtesnė reakcija. Fermentas yra atsakingas už minėto parametro mažinimą, taip padidindamas reakcijos greitį.

Skirtumas tarp produktų ir reagentų išlieka identiškas (fermentas jo nedaro), kaip ir jo pasiskirstymas. Fermentas palengvina perėjimo būsenos formavimąsi.

Fermentų inhibitoriai

Tiriant fermentus, inhibitoriai yra medžiagos, kurios sugeba sumažinti katalizatoriaus aktyvumą. Jie skirstomi į dvi rūšis: konkurencinius ir nekonkurencinius inhibitorius. Pirmojo tipo žmonės konkuruoja su substratu, o kiti - ne.

Paprastai slopinimo procesas yra grįžtamasis, nors kai kurie inhibitoriai beveik visam laikui gali likti susieti su fermentu.

Pavyzdžiai

Mūsų ląstelėse - visų gyvų būtybių ląstelėse - yra daug fermentų. Tačiau geriausiai žinomi tie, kurie dalyvauja metaboliniuose keliuose, tokiuose kaip glikolizė, Krebso ciklas, elektronų transportavimo grandinė, be kita ko..

Sukcinato dehidrogenazė yra oksidoreduktazės tipo fermentas, katalizuojantis sukcinato oksidaciją. Šiuo atveju reakcija apima dviejų vandenilio atomų praradimą.

Biologinių katalizatorių (fermentų) ir cheminių katalizatorių skirtumas

Yra cheminio pobūdžio katalizatoriai, kurie, kaip ir biologiniai, didina reakcijų greitį. Tačiau yra didelių skirtumų tarp abiejų molekulių tipų.

Fermentų katalizuotos reakcijos vyksta greičiau

Pirma, fermentai sugeba padidinti reakcijų greitį maždaug 10 kartų6 iki 1012. Cheminiai katalizatoriai taip pat didina greitį, tačiau tik kelis dydžius.

Dauguma fermentų veikia fiziologinėmis sąlygomis

Kadangi biologinės reakcijos vyksta gyvų būtybių viduje, jų optimalios sąlygos apsiriboja fiziologinėmis temperatūros ir pH vertėmis. Kita vertus, chemikai reikalauja drastiškų temperatūros, slėgio ir rūgštingumo sąlygų.

Specifiškumas

Fermentai yra labai specifiniai reakcijose, kurias jie katalizuoja. Daugeliu atvejų jie dirba tik su vienu substratu arba keliais. Šis specifiškumas taip pat taikomas gaminamų produktų tipui. Cheminių katalizatorių substratų diapazonas yra daug platesnis.

Jėgos, lemiančios fermento ir jo substrato sąveikos specifiškumą, yra tos pačios, kurios lemia to paties baltymo konformaciją (Van der Waals sąveika, elektrostatinės, vandenilio jungtys ir hidrofobiniai).

Fermentinis reguliavimas yra tikslus

Galiausiai, fermentai turi didesnį reguliavimo pajėgumą ir jų aktyvumas priklauso nuo skirtingų medžiagų koncentracijos ląstelėje.

Tarp reguliavimo mechanizmų randame allosterinę kontrolę, kovalentinį fermentų modifikavimą ir sintezuojamo fermento kiekio kitimą.

Nuorodos

  1. Berg, J. M., Stryer, L., ir Tymoczko, J. L. (2007). Biochemija. Aš atvirkščiai.
  2. Campbell, M. K., ir Farrell, S. O. (2011). Biochemija Šeštasis leidimas. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Biochemijos vadovėlis. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochemija: tekstas ir atlasas. Red. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Pratimai biochemija. Žmogaus kinetika.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemija Medicinos ir gyvosios gamtos mokslų pagrindai. Aš atvirkščiai.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Pratybos biochemijos principai. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biochemija. Red. Panamericana Medical.