Maltasa savybės, sintezė ir funkcijos



The malta, taip pat žinomas kaip α-gliukozidazė, rūgšties maltozė, gliukozės invertazė, gliukozidosacharazė, lizosominė α-gliukozidazė arba maltazės gliukoamilazė, yra fermentas, atsakingas už maltozės hidrolizę žarnyno epitelio ląstelėse per paskutinius krakmolo virškinimo etapus..

Jis priklauso hidrolazių klasei, konkrečiai - glikozidazių poklasiui, kuris sugeba sulaužyti gliukozido jungtis tarp gliukozės likučių (EC 3.2.1.20). Ši kategorija grupuoja įvairius fermentus, kurių specifiškumas yra nukreiptas į α-1,4 ryšius jungiančių galinių glikozidų exo-hidrolizę.

Kai kurios maltazės gali hidrolizuoti polisacharidus, tačiau daug greičiau. Apskritai, po maltazės veikimo, a-D-gliukozės liekanos išsiskiria, tačiau to paties poklasio fermentai gali hidrolizuoti β-gliukanus, taip išlaisvindami β-D-gliukozės likučius.

Iš pradžių buvo įrodyta, kad salyklo fermentai egzistuoja 1880 m., O dabar žinoma, kad jis yra ne tik žinduoliuose, bet ir mikroorganizmuose, pavyzdžiui, mielėse ir bakterijose, taip pat daugelyje aukštesnių augalų ir grūdų..

Šių fermentų aktyvumo svarbos pavyzdys yra susijęs su Saccharomyces cerevisiae - mikroorganizmu, atsakingu už alaus ir duonos gamybą, kuris gali išnaikinti maltozę ir maltotriozę dėl to, kad jis turi maltazės fermentų, kurių produktai metabolizuojami į produktus. fermentacijos savybės.

Indeksas

  • 1 Charakteristikos
    • 1.1 Žinduoliuose
    • 1.2 Mielėse
    • 1.3 Augaluose
  • 2 Santrauka
    • 2.1 Žinduoliuose
    • 2.2 Mielėse
    • 2.3 Bakterijose
  • 3 Funkcijos
  • 4 Nuorodos

Savybės

Žinduoliuose

Maltazė yra amfipatinis baltymas, susijęs su žarnyno šepečių ląstelių membrana. Taip pat žinoma, kad lizosomose yra izozimas, žinomas kaip rūgščio maltozė, ir galintis hidrolizuoti skirtingus glikozidinių ryšių tipus skirtinguose substratuose, o ne tik maltozėje ir α-1,4 obligacijose. Abu fermentai turi daug struktūrinių savybių.

Lizosominis fermentas turi apie 952 aminorūgštis ir apdorojamas po transliacijos glikozilinimo ir peptidų pašalinimo N- ir C-galuose pabaigoje.

Tyrimai, atliekami su žiurkių ir kiaulių žarnyno fermentu, rodo, kad šiuose gyvūnuose fermentas susideda iš dviejų subvienetų, kurie tarpusavyje skiriasi dėl kai kurių fizinių savybių. Šie du subvienetai kyla iš to paties polipeptido pirmtako, kuris yra nupjautas proteolitiniu būdu.

Skirtingai nuo kiaulių ir žiurkių, fermentas žmonėms neturi dviejų subvienetų, bet yra vienas, didelės molekulinės masės ir labai glikozilintas (N- ir O-glikozilinimo būdu)..

Mielėse

Mielių maltazė, koduota MAL62 geno, sveria 68 kDa ir yra citoplazminis baltymas, egzistuojantis kaip monomeras ir hidrolizuoja platų α-gliukozidų spektrą..

Mielėse yra penki skirtingų chromosomų telomerinėse zonose užkoduoti izofermentai. Kiekvienas MAL geno kodavimo lokusas apima ir visų genų, dalyvaujančių maltozės metabolizme, įskaitant permeazę ir reguliuojančius baltymus, genų kompleksą, tarsi jis būtų operonas..

Augaluose

Buvo įrodyta, kad augaluose esantis fermentas yra jautrus temperatūrai, viršijančiai 50 ° C, ir kad maltozė daugeliu atvejų yra sudygusiose ir nenustatytose grūduose..

Be to, skaidant krakmolą, šis fermentas yra specifinis maltozei, nes jis neveikia kitų oligosacharidų, bet visada baigiasi gliukozės susidarymu..

Sintezė

Žinduoliuose

Žmogaus žarnyno maltozė sintezuojama kaip viena polipeptidinė grandinė. Angliavandeniai, turintys daug manozės likučių, yra papildomai perduodami glikozilinimo būdu, kuris, atrodo, apsaugo proteolitinio skaidymo seką.

Šio fermento biogenezės tyrimai rodo, kad jis yra surenkamas kaip molekulė, kurios molekulinė masė yra „endoplazminio tinklelio membrana“, o vėliau apdorojama kasos fermentais ir „pakartotinai glikozilinama“. Golgi kompleksas.

Mielėse

Mielėse yra penki skirtingų chromosomų telomerinėse zonose užkoduoti izofermentai. Kiekvienas MAL geno kodavimo lokusas taip pat apima visų genų, dalyvaujančių maltozės metabolizme, genų kompleksą, įskaitant permeazę ir reguliuojančius baltymus..

Bakterijose

Maltozės medžiagų apykaitos sistema bakterijose, pvz., E. coli, yra labai panaši į laktozės sistemą, ypač operono, atsakingo už reguliuojamų baltymų, transporterių sintezę ir fermento aktyvumą ant substrato (maltazės), genetinėje organizacijoje. ).

Funkcijos

Daugelyje organizmų, kuriuose aptikta fermentų, pvz., Maltozės, buvimas, šis fermentas atlieka tą patį vaidmenį: disacharidų, pvz., Maltozės, skilimas, siekiant gauti tirpius angliavandenių produktus, kurie yra lengviau metabolizuojami.

Žinduolių žarnyne maltazė atlieka svarbų vaidmenį galutiniuose krakmolo degradacijos etapuose. Šio fermento trūkumai paprastai pastebimi tokiose patologijose kaip II tipo glikogenozė, kuri yra susijusi su glikogeno saugojimu..

Bakterijų ir mielių reakcijose, kurias katalizuoja šio tipo fermentai, yra svarbus energijos šaltinis gliukozės pavidalu, patekusiame į glikolitinį kelią, naudojant fermentaciją arba fermentaciją..

Augaluose maltazė kartu su amilazėmis dalyvauja endospermo degradacijoje sėklose, kurios yra „ramybės“, ir kurias aktyvuoja gibbereliai, augalų augimą reguliuojanti hormonai, kaip daigumo sąlyga.

Be to, daugelis augalų, kurie per parą gamina trumpalaikį krakmolą, turi specifinių maltozių, kurios prisideda prie jų metabolizmo tarpinių degradacijos naktį, ir nustatyta, kad chloroplastai yra pagrindinės maltozės saugojimo vietos šiuose organizmuose..

Nuorodos

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B. ir Sica, V. (1968). Tolesnis rūgšties a-gliukozidazės valymas ir apibūdinimas. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H. & Noren, O. (1983). Žarnyno mikroviliarinių baltymų biosintezė. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Maltozės pasiskirstymas augaluose. Maltazės funkcija krakmolo skaidyme ir jos įtaka augalinių medžiagų amiloklastiniam aktyvumui. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformatikos išteklių portalas. (n.d.). Gauta iš fermento.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P. ir Sharkey, T. D. (2005). Dienos ilgis ir cirkadinis poveikis krakmolo skaidymui ir maltozės metabolizmui. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E. ir Lentze, M. J. (1988). Žmogaus mažųjų žarnų struktūra, biosintezė ir glikozilinimas. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Maltozės sintezės kontrolė mielėse. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Tarptautinės biochemijos ir molekulinės biologijos sąjungos nomenklatūros komitetas (NC-IUBMB). (2019). Gauta iš qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). II tipo glikogenozė (rūgšties Maltazės trūkumas). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., ir Naylor, J. (1962). Avena fatua sėklos tyrimai. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., ir Danielsen, M. (1982). Amfifilinis kiaulių žarnyno Microvillus maltazė / gliukamilazės struktūra ir specifiškumas. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.