Integrinų struktūra, funkcijos ir evoliucinė perspektyva



Initrinai jie yra transmembraniniai baltymai, atsakingi už adhezijos tarp ląstelių perdavimą. Šie baltymai turi dalį, kuri išplinta į aplinką už ląstelės ribų ir gali prisijungti prie kitų baltymų ekstraląstelinėje matricoje. Kiti gali prisijungti prie kitų gretimų ląstelių, bakterinių polisacharidų arba tam tikrų virusinių baltymų.

Visos šios sąveikos, kuriose dalyvauja integrinai, sukuria įvairių ląstelių jungčių stabilumą, ekstraląstelinės matricos susidarymą, trombocitų agregatų susidarymą, ląstelių jungčių nustatymą imuninėje sistemoje, be kitų biologinio tinkamumo įvykių..

Integrinai aptinkami įvairiuose organizmuose, tokiuose kaip žinduoliai, paukščiai, žuvys ir keletas paprastų eukariotų, pavyzdžiui, kempinės, nematodai ir vaisių skraidymas..

Indeksas

  • 1 Struktūra
    • 1.1 Integrinų struktūriniai bendrieji bruožai
    • 1.2 Subvienų charakteristikos
    • 1.3 Kovalentinė sąsaja tarp subvienetų
  • 2 Funkcijos
  • 3 Evoliucinė perspektyva
  • 4 Nuorodos

Struktūra

Integrinų struktūriniai bendrieji bruožai

Integrinai yra glikoproteinai. Baltymai yra makromolekulės, kurias sudaro ilgos aminorūgščių grandinės, turinčios daug įvairių funkcijų organizmuose. Terminas "gliko" reiškia angliavandenių (vadinamų angliavandenių) buvimą aminorūgščių grandinėje.

Šis glikoproteinas yra transmembraninis, ty jis kerta ląstelės plazmos membraną. Integrine galima išskirti tris domenus: ekstraląstelinį domeną, leidžiantį sąjungą su kitomis struktūromis, domeną, kertančią ląstelių membraną, ir paskutinį, kuris yra ląstelės viduje ir jungiasi su citozeletu.

Ekstraląstelinė dalis

Viena iš svarbiausių integrinų savybių yra ta, kad už ląstelės ribų esanti dalis turi gyslo formos. Juose yra keletas svetainių, kurios leidžia atpažinti matricoje esančias molekules. Šios sekos susideda iš amino rūgščių, arginino, glicino ir aspartato.

Ši dalis, kuri dalyvauja sąjungoje, yra apie 60 aminorūgščių liekanų

Transmembraninė dalis

Baltymų, einančių per ląstelių membraną, seką pasižymi alfa helix tipo struktūra. Toliau dvi ląstelės yra panardintos į ląstelės citoplazmą.

Citoplazminė dalis

Jau ląstelės citoplazmoje galite prisijungti ir prie kitų struktūrų, nesvarbu, ar jie yra skirtingi baltymai, ar citoskeletai, pvz., Talinas, aktinas..

Citoplazmoje esančios "uodegos" vidutinis ilgis yra 75 aminorūgščių liekanos (nors ir yra išimčių, kurių šiame regione yra daugiau nei 1000)..

Šis mechanizmas leidžia integrinams veikti kaip tiltas keistis informacija, kuri yra gana dinamiška: baltymai jungia ekstraląstelinės matricos molekules su molekulėmis, esančiomis viduje, generuodami signalų seriją ir perduodami informaciją.

Subvienų charakteristikos

Kiekvieną integriną sudaro ne kovalentinė dviejų transmembraninių glikoproteinų asociacija: α ir β subvienetas. Kadangi šie subvienetai nėra lygiaverčiai, manoma, kad integrinas yra heterodimeras (hetero skirtingų ir dimeras abiejų vienetų sąjunga). Α grandinės ilgis yra beveik 800 aminorūgščių ir β su 100 aminorūgščių.

Α subvienetas turi dvi grandines, susietas su disulfidinėmis jungtimis, ir turi globulinę galvą su dvivalentėmis katijonų rišimo vietomis. Kita vertus, β subvienetas turi daug aminorūgščių cisteino likučių, o ląstelinė dalis gali tarpininkauti tarpusavyje su jungiamųjų baltymų serija..

Kovalentinė sąsaja tarp subvienetų

Yra 18 α grandinių ir 8 β grandinės. Skirtingi abiejų subvienetų deriniai lemia egzistuojančius integrinus su mažiausiai 24 skirtingais dimerais.

Deriniai gali būti pateikiami taip: α su β arba α su keliomis β grandinėmis. Β juostos yra atsakingos už tai, kad nustatytų, koks yra specifinis jungimasis, ir yra integrino dalis, atsakinga už sąveikos su tiksline molekule perdavimą..

Tokiu būdu specifiniai subvienetų deriniai nustato, kuri molekulė bus susieta. Pavyzdžiui, integrinas, suformuotas su α 3 subvienetu ir β1, yra specifinis sąveikai su fibronektinu.

Šis integrinas yra žinomas kaip α3β1 (Norėdami juos pavadinti, paprasčiausiai paminėkite subvieneto numerį kaip indeksą). Panašiai integrinas α2β1 jungiasi prie kolageno.

Funkcijos

Integrinai yra esminiai baltymai, leidžiantys sąveiką tarp ląstelės ir aplinkos, nes jie turi sąjungos receptorius su skirtingais ekstraląstelinės matricos komponentais. Konkrečiai, jungimasis vyksta tarp matricos ir citoskeleto.

Dėl šių savybių integrinai yra atsakingi už ląstelių formos, orientacijos ir judėjimo reguliavimą.

Be to, integrinai gali aktyvuoti įvairius intracelulinius kelius. Integrinė citoplazminė dalis gali sukelti signalizavimo grandinę.

Dėl šios sąveikos atsiranda visuotinis ląstelių atsakas, kaip ir įprastiniuose signalizacijos receptoriuose. Šis kelias sukelia genų ekspresijos pokyčius.

Evoliucinė perspektyva

Veiksmingas ląstelių susiliejimas suformuojant audinius, be abejo, buvo esminis bruožas, kuris turėjo būti evoliucinėje daugiašakių organizmų evoliucijoje..

Integrino šeimos atsiradimas buvo siejamas su metazo atsiradimu prieš maždaug 600 milijonų metų.

Grupė gyvūnų, turinčių protėvių histologinių savybių, yra porifera, paprastai vadinama jūros kempine. Šiuose gyvūnuose ląstelių adhezija atsiranda pro proteoglikano ekstraląstelinę matricą. Receptoriai, kurie jungiasi prie šios matricos, turi tipišką integrino surišimo motyvą.

Iš tiesų šioje gyvūnų grupėje nustatėme genus, susijusius su tam tikrų integrinų subvienetais.

Evoliucijos metu metazo protėviai įgijo integriną ir privalomą domeną, kuris laikui bėgant buvo išsaugotas šioje didžiulėje gyvūnų grupėje.

Struktūriniu požiūriu, didžiausias integrinų kompleksas pastebimas stuburinių grupių. Yra įvairių integrinų, kurių nėra bestuburiuose, su naujais domenais. Iš tiesų, daugiau nei 24 skirtingi funkciniai integrinai buvo nustatyti žmonėms - o vaisiais plaukioja Drosophila melanogaster yra tik 5.

Nuorodos

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Esminė ląstelių biologija. Garland Science.
  2. Campbell, I. D., ir Humphries, M. J. (2011). Integrino struktūra, aktyvinimas ir sąveika. Cold Spring Harbor perspektyvos biologijoje, 3(3), a004994.
  3. Cooperis, G. M., ir Hausmanas, R. E. (2007). Ląstelė - molekulinis požiūris. Vašingtonas, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologija ir ląstelių biologija. Elsevier Brazilija.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochemija: tekstas ir atlasas. Red. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J. & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartrozė / osteoartritas: biologija, fiziopatologija, klinika ir gydymas / biologija, patofiziologija, klinika ir gydymas. Red. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X. & Simon, S. (2007). Integrinai. Genomo biologija, 8(5), 215.