Holoenzimo charakteristikos, funkcijos ir pavyzdžiai



Vienas holoenzyme yra fermentas, kurį sudaro baltymų dalis, vadinama apoenzimu, sujungta su ne baltymų molekule, vadinama kofaktoriu. Nei apoenzimas, nei kofaktorius nėra aktyvūs, kai jie yra atskirti; tai yra, kad galėtų veikti, jie turi būti sujungti.

Taigi holoenzimai yra kombinuoti fermentai, todėl jie yra kataliziškai aktyvūs. Fermentai yra biomolekulių rūšis, kurių funkcija iš esmės yra padidinti ląstelių reakcijų greitį. Kai kuriems fermentams reikia kitų molekulių, vadinamų kofaktoriais.

Kofaktoriai papildomi apoenzimais ir sudaro aktyvų holoenzimą, kuris atlieka katalizę. Tie fermentai, kuriems reikalingas tam tikras kofaktorius, yra žinomi kaip konjuguoti fermentai. Jie turi du pagrindinius komponentus: kofaktorių, kuris gali būti metalinis (neorganinis) jonas arba organinė molekulė; apoenzimo baltymų dalis.

Indeksas

  • 1 Charakteristikos
    • 1.1 Sudarytas iš apoenzimų ir kofaktorių
    • 1.2 Jie priima įvairius kofaktorius
    • 1.3 Laikina arba nuolatinė sąjunga
  • 2 Funkcija
  • 3 Bendrųjų holoenzimų pavyzdžiai
    • 3.1 RNR polimerazė
    • 3.2 DNR polimerazė
    • 3.3 Anglies anhidrazė
    • 3.4 Hemoglobinas
    • 3.5 Citochromo oksidazė
    • 3.6 Piruvato kinazė
    • 3.7 Piruvato karboksilazė
    • 3.8 Acetilo CoA karboksilazė
    • 3.9 Monoamino oksidazė
    • 3.10 Laktato dehidrogenazė
    • 3.11 Katalazė
  • 4 Nuorodos

Savybės

Formuoja apoenzimai ir kofaktoriai

Apoenzimai yra komplekso baltymų dalis, o kofaktoriai gali būti jonai arba organinės molekulės.

Jie priima įvairius kofaktorius

Yra keletas tipų kofaktorių, kurie padeda formuoti holoenzimus. Kai kurie pavyzdžiai yra koenzimai ir bendri vitaminai, pavyzdžiui: vitaminas B, FAD, NAD +, vitamino C tenzitas A.

Kai kurie kofaktoriai su metaliniais jonais, pavyzdžiui, varis, geležis, cinkas, kalcis ir magnis. Kita kofaktorių klasė yra vadinamosios protezų grupės.

Laikina arba nuolatinė sąjunga

Kofaktoriai gali sujungti skirtingo intensyvumo apoenzimus. Kai kuriais atvejais sąjunga yra silpna ir laikina, o kitais atvejais sąjunga yra tokia stipri, kad ji yra nuolatinė.

Tais atvejais, kai jungtis yra laikina, kai kofaktorius pašalinamas iš holoenzimo, jis vėl tampa apoenzimu ir nustoja būti aktyvus.

Funkcija

Holoenzimas yra fermentas, pasirengęs daryti katalizinę funkciją; tai yra, spartinti tam tikras chemines reakcijas, kurios susidaro skirtingose ​​srityse.

Funkcijos gali skirtis priklausomai nuo specifinio holoenzimo poveikio. Vienas svarbiausių yra DNR polimerazė, kurios funkcija yra užtikrinti, kad DNR kopijavimas būtų atliekamas teisingai.

Bendrųjų holoenzimų pavyzdžiai

RNR polimerazė

RNR polimerazė yra holoenzimas, katalizuojantis RNR sintezės reakciją. Šis holoenzimas yra būtinas norint sukurti RNR grandines iš šablonų DNR grandinių, kurios transkripcijos proceso metu veikia kaip šablonai.

Jo funkcija yra pridėti ribonukleotidus augančio RNR molekulės 3-gale. Prokariotuose RNR polimerazės apoenzyme reikia kofaktoriaus, vadinamo sigma 70.

DNR polimerazė

DNR polimerazė taip pat yra holoenzimas, kuris katalizuoja DNR polimerizacijos reakciją. Šis fermentas atlieka labai svarbų vaidmenį ląstelėse, nes jis yra atsakingas už genetinės informacijos atkartojimą.

Norint atlikti savo funkciją, DNR polimerazei reikia teigiamo krūvio jonų, paprastai magnio.

Yra keletas DNR polimerazės tipų: DNR polimerazė III yra holoenzimas, turintis du centrinius fermentus (Pol III), kurių kiekvienas susideda iš trijų subvienetų (α, ɛ ir θ), stumdomą gnybtą, turintį du beta subvienetus ir kompleksą. įkrovos fiksavimas, turintis kelis subvienetus (δ, τ, γ, ψ ir χ).

Anglies anhidrazė

Anglies anhidrazė, dar vadinama karbonato dehidrataze, priklauso holoenzimų grupei, kuri katalizuoja greitą anglies dioksido (CO2) ir vandens (H2O) konversiją į bikarbonatą (H2CO3) ir protonus (H +)..

Fermentas reikalauja cinko jonų (Zn + 2) kaip kofaktorius, kad galėtų atlikti savo funkciją. Karbono anhidrazės katalizuojama reakcija yra grįžtama, todėl jo aktyvumas laikomas svarbiu, nes jis padeda išlaikyti rūgšties ir bazės pusiausvyrą tarp kraujo ir audinių..

Hemoglobinas

Hemoglobinas yra labai svarbus holoenzimas dujų transportavimui gyvūnų audiniuose. Šis baltymų kiekis raudonųjų kraujo kūnelių sudėtyje yra geležies (Fe + 2) ir jo funkcija yra pernešti deguonį iš plaučių į kitas kūno vietas..

Hemoglobino molekulinė struktūra yra tetrameras, o tai reiškia, kad jis susideda iš 4 polipeptidinių grandinių arba subvienetų..

Kiekviename šio holoenzimo subvienete yra heme grupė, ir kiekviena heminė grupė turi geležies atomą, kuris gali prisijungti prie deguonies molekulių. Hemoglobino heminė grupė yra jos protezinė grupė, būtina jos katalizinei funkcijai.

Citochromo oksidazė

Citochromo oksidazė yra fermentas, dalyvaujantis energijos gavimo procese, kuris atliekamas beveik visų gyvų būtybių mitochondrijose..

Tai kompleksinis holoenzimas, kuriam reikalingas tam tikrų kofaktorių, geležies ir vario jonų bendradarbiavimas, kad būtų galima katalizuoti elektronų perdavimo ir ATP gamybos reakciją..

Piruvato kinazė

Piruvato kinazė yra dar viena svarbi visų ląstelių holoenzimė, nes ji dalyvauja viename iš visuotinių metabolinių takų: glikolizė.

Jo funkcija yra katalizuoti fosfato grupės perkėlimą iš molekulės, vadinamos fosfenolpiruvato, į kitą molekulę, vadinamą adenozino difosfatu, kad susidarytų ATP ir piruvatas..

Apoenzymui reikia kalio (K ') ir magnio (Mg + 2) katijonų kaip kofaktoriai, kurie sudaro funkcinį holoenzimą..

Piruvato karboksilazė

Kitas svarbus pavyzdys yra piruvato karboksilazė, holoenzimas, kuris katalizuoja karboksilo grupės perdavimą piruvato molekulei. Taigi piruvatas paverčiamas į oksaloacetatą, kuris yra svarbus tarpinis metabolizmas.

Norint, kad piruvato karboksilazės apoenzimas būtų aktyvus, reikia kofaktoriaus, vadinamo biotinu.

Acetilo CoA karboksilazė

Acetil-CoA karboksilazė yra holoenzimas, kurio bendrasis faktorius, kaip rodo jo pavadinimas, yra koenzimas A.

Kai apoenzimas ir koenzimas A yra sujungti, holoenzimas yra kataliziškai aktyvus, kad atliktų savo funkciją: perneša karboksilo grupę į acetil-CoA, kad paverstų jį malonilo koenzimu A (malonil-CoA).

Acetil-CoA atlieka svarbias funkcijas gyvūnų ląstelėse ir augalų ląstelėse.

Monoamino oksidazė

Tai yra svarbus holoenzimas žmogaus nervų sistemoje, jo funkcija yra skatinti tam tikrų neurotransmiterių degradaciją.

Kad monoamino oksidazė būtų kataliziškai aktyvi, ji turi būti kovalentiškai susieta su jo kofaktoru, flavino adenino dinukleotidu (FAD)..

Laktato dehidrogenazė

Laktato dehidrogenazė yra svarbus visų gyvų būtybių holoenzimas, ypač audiniuose, kurie sunaudoja daug energijos, pavyzdžiui, širdies, smegenų, kepenų, skeleto raumenų, plaučių..

Šis fermentas reikalauja jo kofaktoriaus, nikotinamido adenino dinukleotido (NAD), kad katalizuotų piruvato konversijos reakciją į laktatą..

Katalazė

Katalazė yra svarbus holoenzimas ląstelių toksiškumo prevencijai. Jo funkcija yra skaidyti vandenilio peroksidą, ląstelių apykaitos produktą, deguonį ir vandenį.

Katalazės apoenzymui reikia dviejų aktyvintinų kofaktorių: mangano jonų ir protezų grupės HEMO, panašios į hemoglobino..

Nuorodos

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ir Reddy, M. (2016). Preliminarus tyrimas dėl serumo laktato dehidrogenazės (LDH) -prognozinės biomarkerio karcinomos krūties metu. Klinikinių ir diagnostinių tyrimų žurnalas, 6-8.
  2. Athappilly, F. K. ir Hendrickson, W. A. ​​(1995). Acetil-koenzimo A karboksilazės biotinilo domeno struktūra, nustatyta pagal MAD fazę. Struktūra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemija (8-asis red.). W. H. Freeman ir bendrovė.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Laktato dehidrogenazės koncentracijos serume sąsaja su pasirinktomis oportunistinėmis infekcijomis ir ŽIV progresavimu. Tarptautinis infekcinių ligų leidinys, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Anglies anhidrazės funkcija kraujyje. Gamta, 137-38.
  6. Gaweska, H., ir Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamino oksidazės šeimos struktūros ir mechanizmas. Biomolekulinės sąvokos, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., Bamezai, R. N. K. (2010). Žmogaus piruvato kinazė M2: daugiafunkcinis baltymas. Baltymų mokslas, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., ir Attwood, P. V. (2008). Piruvato karboksilazės struktūra, mechanizmas ir reguliavimas. Biocheminis leidinys, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Piruvato kinazės izofermentai. Biocheminės visuomenės sandoriai, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologija (7-asis red.) „Cengage“ mokymasis.
  11. Supuranas, C. T. (2016). Anglies anhidrazių struktūra ir funkcija. Biocheminis leidinys, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., ir Healy, J. (2004). Monoamino oksidazės: neaiškumai ir neaiškumai. Dabartinė vaistų chemija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biochemijos pagrindai: gyvenimas Molekulinis lygis (5-asis red.). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Ar yra didesnis laktatas, o tai yra metastazės auglio rodiklis? Bandomasis MRS tyrimas, naudojant hiperpolarizuotą13C-piruvatą. Akademinė radiologija, 21(2), 223-231.