Baltymų faktorių, sukeliančių jį ir pasekmes, denatūravimas



The baltymų denatūravimas Jį sudaro trimatės struktūros praradimas pagal įvairius aplinkos veiksnius, tokius kaip temperatūra, pH arba tam tikri cheminiai veiksniai. Struktūros praradimas, be kita ko, praranda biologinį funkciją, susijusią su tuo baltymu, nesvarbu, ar tai yra fermentinis, struktūrinis, ar transporteris..

Baltymų struktūra yra labai jautri pokyčiams. Vieno esminio vandenilio tilto destabilizavimas gali denatūruoti baltymą. Taip pat yra sąveikos, kurios nėra griežtai būtinos, kad būtų laikomasi baltymų funkcijos, ir, jei yra destabilizuotas, tai neturi įtakos veikimui..

Indeksas

  • 1 Baltymų struktūra
    • 1.1 Pirminė struktūra
    • 1.2 Antrinė struktūra
    • 1.3 Tretinė struktūra
    • 1.4 Kvartarinė struktūra
  • 2 Faktai, sukeliantys denatūraciją
    • 2.1 pH
    • 2.2 Temperatūra
    • 2.3 Cheminės medžiagos
    • 2.4 Reduktoriai
  • 3 Pasekmės
    • 3.1 Renatūravimas
  • 4 Chaperono baltymai
  • 5 Nuorodos

Baltymų struktūra

Norint suprasti baltymų denatūracijos procesus, turime žinoti, kaip organizuojami baltymai. Tai yra pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūra.

Pirminė struktūra

Tai yra aminorūgščių, sudarančių minėtą baltymą, seka. Aminorūgštys yra pagrindinės šių biomolekulių sudedamosios dalys ir yra 20 skirtingų tipų, kurių kiekviena turi ypatingų fizinių ir cheminių savybių. Jie sujungiami peptidiniu ryšiu.

Antrinė struktūra

Šioje struktūroje ši linijinė aminorūgščių grandinė pradeda kristi vandenilio jungtimis. Yra dvi pagrindinės antrinės struktūros: spiralė α, spiralinė; ir sulankstytas lapas β, kai dvi linijinės grandinės yra lygiagrečios.

Tretinė struktūra

Susideda iš kitų tipų jėgų, dėl kurių susidaro specifinė trimatės formos sulankstymas.

Aminorūgščių liekanų, sudarančių baltymo struktūrą, R grandinės gali sudaryti disulfido tiltus ir hidrofobinės baltymų dalys yra sugrupuotos viduje, o hidrofilinės dalys susiduria su vandeniu. Van der Waals jėgos veikia kaip aprašytos sąveikos stabilizatorius.

Ketvirtinė struktūra

Jį sudaro baltymų vienetų agregatai.

Kai baltymas denatūruojamas, jis praranda ketvirtinę, tretinę ir antrinę struktūrą, o pirminis - nepažeistas. Baltymai, turintys daug disulfidinių jungčių (tretinė struktūra), suteikia didesnį atsparumą denatūravimui.

Veiksniai, sukeliantys denatūravimą

Bet koks veiksnys, destabilizuojantis ne kovalentinius ryšius, atsakingus už natūralios baltymo struktūros išlaikymą, gali sukelti jo denatūraciją. Tarp svarbiausių galime paminėti:

pH

Labai ekstremaliomis pH reikšmėmis, tiek rūgštinėmis, tiek bazinėmis terpėmis, baltymas gali prarasti savo trimatę konfigūraciją. H jonų perteklius+ ir OH- viduryje jis destabilizuoja baltymų sąveiką.

Šis jonų modelio pokytis sukuria denatūraciją. Kai kuriais atvejais denatūravimas pH gali būti grįžtamas, o kitose - negrįžtamas.

Temperatūra

Terminis denatūravimas atsiranda, kai temperatūra pakyla. Organizmuose, kuriuose gyvena vidutinės aplinkos sąlygos, baltymai pradeda destabilizuoti esant aukštesnei nei 40 ° C temperatūrai. Akivaizdu, kad termofilinių organizmų baltymai gali atlaikyti šiuos temperatūros intervalus.

Temperatūros padidėjimas padidina molekulinius judesius, darančius įtaką vandenilio jungtims ir kitoms nekovalentinėms obligacijoms, dėl to prarandama tretinė struktūra.

Dėl temperatūros padidėjimo sumažėja reakcijos greitis, jei kalbame apie fermentus.

Cheminės medžiagos

Poliarinės medžiagos, tokios kaip karbamidas, didelėse koncentracijose veikia vandenilio jungtis. Be to, ne poliarinės medžiagos gali turėti panašias pasekmes.

Plovikliai taip pat gali destabilizuoti baltymų struktūrą; tačiau tai nėra agresyvus procesas ir jie dažniausiai yra grįžtami.

Reduktoriai

Β-merkaptoetanolis (HOCH2CH2SH) yra cheminis agentas, dažnai naudojamas laboratorijoje denatūruoti baltymus. Jis yra atsakingas už disulfido tiltų mažinimą tarp aminorūgščių liekanų. Jis gali destabilizuoti tretinį ar ketvirtinį baltymo struktūrą.

Kitas reduktorius, turintis panašias funkcijas, yra ditiotreitolis (DTT). Be to, kiti veiksniai, lemiantys baltymų natūralios struktūros praradimą, yra sunkieji metalai didelėje koncentracijoje ir ultravioletinė spinduliuotė..

Pasekmės

Kai vyksta denatūravimas, baltymas praranda savo funkciją. Baltymai veikia optimaliai, kai jie yra gimtojoje šalyje.

Funkcijos praradimas ne visada susijęs su denatūravimo procesu. Nedidelis baltymų struktūros pokytis gali lemti funkcijos praradimą, nes destabilizuodamas visos trimatės struktūros.

Šis procesas gali būti negrįžtamas. Laboratorijoje, jei sąlygos pasikeičia, baltymas gali grįžti į pradinę konfigūraciją.

Renatavimas

Vienas iš labiausiai žinomų ir įtikinamų eksperimentų dėl renatūracijos buvo įrodyta Ribonukleaze A.

Kai tyrėjai pridėjo denatūruojančių medžiagų, tokių kaip karbamidas arba β-merkaptoetanolis, baltymas buvo denatūruotas. Jei šie agentai buvo pašalinti, baltymas sugrįžo į savo natūralią konformaciją ir galėjo atlikti savo funkciją 100% efektyvumu..

Viena iš svarbiausių šio tyrimo išvadų buvo eksperimentiškai įrodyti, kad baltymų trimatė konformacija yra suteikta pagal jo pagrindinę struktūrą..

Kai kuriais atvejais denatūravimo procesas yra visiškai negrįžtamas. Pavyzdžiui, kai gaminame kiaušinį, mes naudojame šilumą baltymams (pagrindiniams - albuminams), kurie jį sudaro, baltos spalvos išvaizda. Intuityviai galime daryti išvadą, kad net jei atvėsime, jis nepradės grįžti į pradinę formą.

Daugeliu atvejų denatūravimo procesą lydi tirpumo praradimas. Jis taip pat sumažina klampumą, difuzijos greitį ir lengviau kristalizuojasi.

Chaperono baltymai

Chaperono arba chaperonino baltymai yra atsakingi už kitų baltymų denatūravimo prevenciją. Jie taip pat slopina tam tikras sąveikas, kurios nėra tinkamos tarp baltymų, kad būtų užtikrintas teisingas tos pačios sulankstymas.

Kai terpės temperatūra padidėja, šie baltymai padidina jų koncentraciją ir veikia, neleidžiant kitų baltymų denatūracijai. Štai kodėl jie taip pat vadinami „šilumos smūgiais“ arba HSP savo akronimu anglų kalba (Šilumos smūgio baltymai).

Chaperoninai yra analogiški narvei arba statiniui, kuris savo vidų apsaugo dominančią baltymą. 

Šie baltymai, reaguojantys į ląstelių streso situacijas, buvo aprašyti įvairiose gyvų organizmų grupėse ir yra labai konservuoti. Yra įvairių rūšių chaperoninų ir jie klasifikuojami pagal jų molekulinę masę.

Nuorodos

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). Biologija. Red. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biochemija: vadovėlis su klinikiniais pritaikymais. Aš atvirkščiai.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochemija: tekstas ir atlasas. Red. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., ir Cuamatzi, O. (2007). Metabolinių procesų biochemija. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Medicininė biochemija. Redakcija Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biochemija. Redakcija Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Gyvenimas: biologijos mokslas. Red. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G. J., Funke, B. R. ir Case, C. L. (2007). Įvadas į mikrobiologiją. Red. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J. G. & Pratt, C.W. (2007). Biochemijos pagrindai. Red. Panamericana Medical.