Apoenzimo charakteristikos, funkcijos ir pavyzdžiai



Vienas apoenzimas Tai yra fermento baltymų dalis, todėl ji taip pat žinoma kaip apoproteinas. Apoenzimas yra neaktyvus, tai yra, jis negali atlikti savo funkcijų atlikti tam tikrą biocheminę reakciją, ir yra neišsami, kol ji neprisijungia prie kitų molekulių, žinomų kaip kofaktoriai.

Baltymų dalis (apoenzimas) kartu su kofaktoriu sudaro visą fermentą (holoenzimą). Fermentai yra baltymai, kurie gali padidinti biocheminių procesų greitį. Kai kuriems fermentams reikia jų kofaktorių, kad būtų galima atlikti katalizę, o kitiems jų nereikia.

Indeksas

  • 1 Pagrindinės charakteristikos
    • 1.1 Jie yra baltymų struktūros
    • 1.2 Jie yra konjuguotų fermentų dalis
    • 1.3 Jie priima įvairius kofaktorius
  • 2 Apoenzimų funkcijos
    • 2.1 Sukurti holoenzimus
    • 2.2 Padarykite katalizinį poveikį
  • 3 Pavyzdžiai
    • 3.1 Anglies anhidrazė
    • 3.2 Hemoglobinas
    • 3.3 Citochromo oksidazė
    • 3.4 Alkoholio dehidrogenazė
    • 3.5 Piruvato kinazė
    • 3.6 Piruvato karboksilazė
    • 3.7 Acetilo koenzimo A karboksilazė
    • 3.8 Monoamino oksidazė
    • 3.9 Laktato dehidrogenazė
    • 3.10 Katalazė
  • 4 Nuorodos

Pagrindinės charakteristikos

Jie yra baltymų struktūros

Apoenzimai atitinka fermento baltymo dalį, kuri yra molekulė, kurios funkcija yra veikti kaip katalizatoriai prieš tam tikras chemines reakcijas organizme..

Jie yra konjuguotų fermentų dalis

Fermentai, kuriems nereikia kofaktorių, yra žinomi kaip paprasti fermentai, tokie kaip pepsinas, tripolis ir ureazė. Priešingai, fermentai, kuriems reikalingas tam tikras kofaktorius, yra žinomi kaip konjuguoti fermentai. Jie susideda iš dviejų pagrindinių komponentų: kofaktoriaus, kuris yra ne baltymų struktūra; ir apoenzimo, baltymų struktūros.

Kofaktorius gali būti organinis junginys (pvz., Vitaminas) arba neorganinis junginys (pvz., Metalo jonas). Organinis kofaktorius gali būti koenzimo arba protezų grupė. Kofermentas yra kofaktorius, kuris yra silpnai susietas su fermentu ir todėl gali būti lengvai išsiskiriantis iš aktyvios fermento vietos.

Jie priima įvairius kofaktorius

Yra daug kofaktorių, kurie jungiasi su apoenzimais ir gamina holoenzimus. Įprasti koenzimai yra NAD +, FAD, A koenzimas, vitaminas B ir vitaminas C. Paprastieji metalo jonai, kurie jungiasi su apoenzimais, yra geležis, varis, kalcis, cinkas ir magnis..

Kofaktoriai su apoenzimu glaudžiai arba lengvai jungiasi, kad apoenzimą paverstų holoenzimu. Kai kofaktorius pašalinamas iš holoenzimo, jis vėl tampa apoenzimu, kuris yra neaktyvus ir neišsamus.

Apoenzimo funkcijos

Sukurkite holoenzymes

Pagrindinė apoenzimų funkcija yra sukelti holoenzimus: apoenzimai yra sujungti su kofaktoru ir iš šio junginio susidaro holoenzimas..

Sukurkite katalizinį poveikį

Katalizė reiškia procesą, per kurį galima pagreitinti kai kurias chemines reakcijas. Apoenzimų dėka holoenzimai yra baigti ir gali aktyvuoti jų katalizinį poveikį.

Pavyzdžiai

Anglies anhidrazė

Anglies anhidrazė yra gyvulinių ląstelių, augalų ląstelių ir aplinkos fermentų svarba siekiant stabilizuoti anglies dioksido koncentraciją.

Be šio fermento anglies dioksido konversija į bikarbonatą - ir atvirkščiai - būtų labai lėta, todėl beveik neįmanoma atlikti gyvybiškai svarbių procesų, pavyzdžiui, fotosintezės augaluose ir kvėpavimo metu..

Hemoglobinas

Hemoglobinas yra gleivinės baltymas, esantis stuburinių ir daugelio bestuburių kraujo ląstelėse, kurių funkcija yra deguonies ir anglies dioksido transportavimas..

Deguonies ir anglies dioksido sujungimas su fermentu vyksta vietoje, vadinamoje heme grupe, kuri yra atsakinga už raudonos spalvos suteikimą stuburinių gyvūnų kraujui..

Citochromo oksidazė

Citochromo oksidazė yra fermentas, esantis daugelyje ląstelių. Jame yra geležies ir porfirino.

Šis oksidantas yra labai svarbus energijos gavimo procesams. Jis randamas mitochondrijų membranoje, kur katalizuoja elektronų perdavimą iš citochromo į deguonį, kuris galiausiai lemia vandens ir ATP (energijos molekulės) susidarymą..

Alkoholio dehidrogenazė

Alkoholio dehidrogenazė yra fermentas, daugiausia randamas kepenyse ir skrandyje. Šis apoenzimas katalizuoja pirmąjį alkoholio metabolizmo žingsnį; tai yra etanolio ir kitų alkoholių oksidacija. Tokiu būdu jis paverčia jas acetaldehidu.

Jo pavadinimas nurodo šio proceso veikimo mechanizmą: prefiksas „des“ reiškia „ne“, o „hidro“ reiškia vandenilio atomą. Taigi alkoholio dehidrogenazės funkcija yra pašalinti vandenilio atomą iš alkoholio.

Piruvato kinazė

Piruvato kinazė yra apoenzimas, kuris katalizuoja galutinį gliukozės skaidymo procesą (glikolizė)..

Jo funkcija - pagreitinti fosfato grupės perkėlimą iš fosfenolpiruvato į adenozino difosfatą, gaminant vieną piruvato molekulę ir vieną iš ATP..

Piruvato kinazės skirtingose ​​gyvūnų audose yra 4 skirtingos formos (izofermentai), kurių kiekviena turi tam tikrų kinetinių savybių, reikalingų prisitaikyti prie šių audinių metabolinių reikalavimų..

Piruvato karboksilazė

Piruvato karboksilazė yra fermentas, katalizuojantis karboksilinimą; tai yra karboksilo grupės perkėlimas į piruvato molekulę, siekiant sudaryti oksaloacetatą.

Jis katalizuoja specifiškai skirtinguose audiniuose, pavyzdžiui: kepenyse ir inkstuose pagreitina pradines gliukozės sintezės reakcijas, o riebaliniame audinyje ir smegenyse skatina lipidų sintezę iš piruvato.

Jis taip pat dalyvauja kitose reakcijose, kurios yra angliavandenių biosintezės dalis.

Acetilo koenzimo A karboksilazė

Acetil-CoA karboksilazė yra svarbus fermentas riebalų rūgščių metabolizmui. Tai baltymas, randamas ir gyvūnuose, ir augaluose, kuriame pateikiami keli subvienetai, kurie katalizuoja skirtingas reakcijas.

Jos funkcija iš esmės yra karboksilo grupės perkėlimas į acetil-CoA, kad paverstų jį į malonilo koenzimą A (malonil-CoA).

Jame yra 2 izoformos, vadinamos ACC1 ir ACC2, kurios skiriasi savo funkcijomis ir pasiskirstymu žinduolių audiniuose.

Monoamino oksidazė

Monoamino oksidazė yra fermentas, esantis nervų audiniuose, kur jis atlieka svarbų vaidmenį inaktyvuojant tam tikrus neurotransmiterius, tokius kaip serotoninas, melatoninas ir epinefrinas..

Dalyvauja biocheminėse įvairių monoaminų degradacijos smegenyse reakcijose. Šių oksidacinių reakcijų metu fermentas pašalina amino grupę iš molekulės ir gamina aldehidą (arba ketoną) ir atitinkamą amoniaką..

Laktato dehidrogenazė

Laktato dehidrogenazė yra fermentas, randamas gyvūnų, augalų ir prokariotų ląstelėse. Jo funkcija - skatinti laktato konversiją į piruvinės rūgštį ir atvirkščiai.

Šis fermentas yra svarbus ląstelių kvėpavimui, kai gliukozė, gauta iš maisto, suskaido, kad gautų naudingą energiją ląstelėms.

Nors laktato dehidrogenazė audiniuose yra gausu, šio fermento kiekis kraujyje yra mažas. Tačiau, kai yra sužalojimas ar liga, daugelis molekulių patenka į kraują. Taigi laktato dehidrogenazė yra tam tikrų sužalojimų ir ligų, pvz., Širdies priepuolių, anemijos, vėžio, ŽIV, rodiklis..

Katalazė

Katalazė randama visuose organizmuose, kuriuose gyvena deguonis. Tai fermentas, pagreitinantis vandenilio peroksido skilimą vandenyje ir deguonyje. Tokiu būdu jis neleidžia kauptis toksiškiems junginiams.

Taigi jis padeda apsaugoti organus ir audinius nuo peroksido, junginio, kuris nuolat gaminamas daugelyje metabolinių reakcijų, padarytos žalos. Žinduoliuose daugiausia randama kepenyse.

Nuorodos

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ir Reddy, M. (2016). Preliminarus tyrimas dėl serumo laktato dehidrogenazės (LDH) -prognozinės biomarkerio karcinomos krūties metu. Klinikinių ir diagnostinių tyrimų žurnalas, 6-8.
  2. Athappilly, F. K. ir Hendrickson, W. A. ​​(1995). Acetil-koenzimo A karboksilazės biotinilo domeno struktūra, nustatyta pagal MAD fazę. Struktūra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemija (8-asis red.). W. H. Freeman ir bendrovė.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Laktato dehidrogenazės koncentracijos serume sąsaja su pasirinktomis oportunistinėmis infekcijomis ir ŽIV progresavimu. Tarptautinis infekcinių ligų leidinys, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Anglies anhidrazės funkcija kraujyje. Gamta, 137-38.
  6. Gaweska, H., ir Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamino oksidazės šeimos struktūros ir mechanizmas. Biomolekulinės sąvokos, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., Bamezai, R. N. K. (2010). Žmogaus piruvato kinazė M2: daugiafunkcinis baltymas. Baltymų mokslas, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., ir Attwood, P. V. (2008). Piruvato karboksilazės struktūra, mechanizmas ir reguliavimas. Biocheminis leidinys, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Piruvato kinazės izofermentai. Biocheminės visuomenės sandoriai, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologija (7-asis red.) „Cengage“ mokymasis.
  11. Supuranas, C. T. (2016). Anglies anhidrazių struktūra ir funkcija. Biocheminis leidinys, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., ir Healy, J. (2004). Monoamino oksidazės: neaiškumai ir neaiškumai. Dabartinė vaistų chemija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biochemijos pagrindai: gyvenimas Molekulinis lygis (5-asis red.). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Ar yra didesnis laktatas, o tai yra metastazės auglio rodiklis? Bandomasis MRS tyrimas, naudojant hiperpolarizuotą13C-piruvatą. Akademinė radiologija, 21(2), 223-231.