8 Faktoriai, kurie veikia fermentinį aktyvumą



The veiksnius, kurie veikia fermentinį aktyvumą yra tie agentai arba sąlygos, kurios gali pakeisti fermentų veikimą. Fermentai yra baltymų klasė, kurios funkcija yra paspartinti biochemines reakcijas. Šios biomolekulės yra būtinos visoms gyvenimo formoms, augalams, grybams, bakterijoms, protistams ir gyvūnams.

Fermentai yra labai svarbūs įvairiose svarbiose organizmų reakcijose, pvz., Nuodingų junginių pašalinimas, maisto skilimas ir energijos generavimas.

Taigi, fermentai yra panašūs į molekulines mašinas, kurios palengvina ląstelių užduotis, o daugeliu atvejų jų veikimas tam tikromis sąlygomis yra paveiktas arba palankesnis..

Veiksnių, veikiančių fermentinį aktyvumą, sąrašas

Fermentų koncentracija

Didėjant fermentų koncentracijai, reakcijos greitis proporcingai didėja. Tačiau tai tiesa tik iki tam tikros koncentracijos, nes tam tikru momentu greitis tampa pastovus.

Ši savybė naudojama serumo fermentų (kraujo serumo) aktyvumui ligų diagnozavimui nustatyti.

Substrato koncentracija

Padidinus substrato koncentraciją, padidėja reakcijos greitis. Taip yra todėl, kad daugiau substrato molekulių susidurs su fermentų molekulėmis, todėl produktas taps greičiau.

Tačiau, kai viršijama tam tikra substrato koncentracija, reakcijos greičiui nebus jokio poveikio, nes fermentai būtų prisotinti ir važiuoti maksimaliu greičiu.

pH

Vandenilio jonų (pH) koncentracijos pokyčiai reikšmingai veikia fermentų aktyvumą. Kadangi šie jonai turi įkrovą, jie sukuria patrauklią ir atbaidomąsias jėgas tarp fermentų vandenilio ir jonų. Šis trikdymas sukelia fermentų formos pokyčius, taip paveikdamas jų aktyvumą.

Kiekvienas fermentas turi optimalų pH, kuriame reakcijos greitis yra didžiausias. Taigi optimalus fermento pH priklauso nuo to, kur jis paprastai veikia.

Pavyzdžiui, žarnyno fermentų optimalus pH yra apie 7,5 (šiek tiek bazinis). Priešingai, skrandyje esančių fermentų pH yra maždaug 2 (labai rūgštus)..

Druskingumas

Druskų koncentracija taip pat veikia jonų potencialą, todėl jie gali trukdyti tam tikroms fermentų sąsajoms, kurios gali būti tos pačios aktyviosios dalies dalis. Tokiais atvejais, kaip ir pH, tai paveiks fermentinį aktyvumą.

Temperatūra

Didėjant temperatūrai, padidėja fermentinis aktyvumas ir atitinkamai reakcijos greitis. Tačiau labai aukštos temperatūros denatūruoja fermentus, tai reiškia, kad perteklinė energija pertraukia obligacijas, kurios išlaiko savo struktūrą, todėl jos neveikia optimaliai.

Taigi, reakcijos greitis greitai sumažėja, kai šiluminė energija denatūruoja fermentus. Šį efektą galima stebėti grafiškai varpinės formos kreive, kur reakcijos greitis yra susijęs su temperatūra.

Temperatūra, kurioje pasireiškia didžiausias reakcijos greitis, vadinama optimalia fermento temperatūra, kuri stebima aukščiausiame kreivės taške.

Ši vertė skirtingiems fermentams skiriasi. Tačiau dauguma žmogaus organizme esančių fermentų optimali temperatūra yra apie 37,0 ° C.

Apibendrinant, padidėjus temperatūrai, reakcijos greitis padidės dėl padidėjusios kinetinės energijos. Tačiau sąjungos sulaužymo poveikis didės, o reakcijos greitis pradės mažėti.

Produkto koncentracija

Reakcijos produktų kaupimasis paprastai sumažina fermento greitį. Kai kuriuose fermentuose produktai sujungiami su jų aktyvia vieta ir sudaro laisvas kompleksas, todėl slopina fermento aktyvumą..

Gyvose sistemose šis slopinimas paprastai užkertamas kelią greitai išsiskiriančioms produktams.

Fermentiniai aktyvatoriai

Kai kurie fermentai reikalauja, kad geriau veiktų kiti elementai, jie gali būti neorganiniai metalų katijonai, tokie kaip Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co.2+, Cu2+, Na+, K+, ir tt.

Retai anijonai taip pat reikalingi fermentiniam aktyvumui, pavyzdžiui: amilazės chloro anijonui (CI-). Šie maži jonai vadinami fermentų kofaktoriais.

Taip pat yra dar viena elementų grupė, skatinanti fermentų aktyvumą, vadinamą koenzimais. Koenzimai yra organinės molekulės, turinčios anglies, pavyzdžiui, maisto produktuose esančių vitaminų.

Pavyzdžiui, būtų vitaminas B12, kuris yra metionino sintezės koenzimas, fermentas, būtinas baltymų metabolizmui organizme..

Fermentų inhibitoriai

Fermentų inhibitoriai yra medžiagos, kurios neigiamai veikia fermentų funkciją ir, atitinkamai, sulėtina arba kai kuriais atvejais sustabdo katalizės veikimą..

Yra trys įprastiniai fermentų slopinimo tipai: konkurencingas, nekonkurencingas ir substrato slopinimas:

Konkurencingi inhibitoriai

Konkurencingas inhibitorius yra cheminis junginys, panašus į substratą, kuris gali reaguoti su aktyvia fermento vieta. Kai aktyvi fermento vieta yra susieta su konkurenciniu inhibitoriumi, substratas negali prisijungti prie fermento.

Nekonkurenciniai inhibitoriai

Nekonkurencinis inhibitorius taip pat yra cheminis junginys, kuris jungiasi prie kitos vietos veiklioje fermento vietoje, vadinamoje allosteriniu pavidalu. Dėl to fermentas keičia formą ir nebegali lengvai prisijungti prie jo substrato, todėl fermentas negali tinkamai veikti.

Nuorodos

  1. Alters, S. (2000). Biologija: gyvenimo supratimas (3-asis red.). Jones ir Bartlett Learning.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemija (8-asis red.). W. H. Freeman ir bendrovė.
  3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologija: dinamiškas mokslas (1 red.). Thomson Brooks / Cole.
  4. Jūrininkas, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemija šiandien: Bendra, organinė ir biochemija (9-asis red.). Mokymasis mokytis.
  5. Stoker, H. (2013). Ekologinė ir biologinė chemija (6-asis red.). Brooks / Cole Cengage mokymasis.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biochemijos pagrindai: gyvenimas Molekulinis lygis (5-asis red.). Wiley.