Imunoglobulinų struktūra, tipai ir funkcijos

The imunoglobulinai Jie yra molekulės, kurios sukuria B limfocitus ir plazmos ląsteles, kurios padeda ginti organizmą. Jie susideda iš glikoproteinų biomolekulės, priklausančios imuninei sistemai. Jie yra vienas iš gausiausių kraujo serumo baltymų po albumino.

Antikūnas yra kitas pavadinimas, kurį gauna imunoglobulinai, ir jie laikomi globulinais dėl jų elgesio kraujo serumo elektroforezėje, kurioje yra jų. Imunoglobulino molekulė gali būti paprasta arba sudėtinga, priklausomai nuo to, ar jos pateikimas yra monomeras, ar yra polimerizuotas.

Bendra imunoglobulinų struktūra yra panaši į raidę „Y“. Yra penki imunoglobulinų tipai, turintys organizme morfologinius, funkcinius ir vietos skirtumus. Konstrukciniai antikūnų skirtumai nėra formoje, bet jų sudėtyje; kiekvienas tipas turi konkretų tikslą.

Imunoglobulinų skatinamas imunologinis atsakas yra labai specifinis ir yra labai sudėtingas mechanizmas. Ląstelių išsiskyrimo stimulas aktyvuojamas organizmui svetimų agentų, pvz., Bakterijų, buvime. Imunoglobulino funkcija bus prisijungti prie svetimkūnio ir jį pašalinti.

Imunoglobulinai arba antikūnai gali būti tiek kraujo, tiek organų membraniniame paviršiuje. Šios biomolekulės yra svarbūs žmogaus kūno apsaugos sistemos elementai.

Indeksas

• 1 Struktūra
  • 1.1 Sunkios grandinės
  • 1.2 Lengvosios grandinės
  • 1.3 Segmentai Fc ir Fab
• 2 tipai
  • 2.1. Imunoglobulinas G (IgG)
  • 2.2. Imunoglobulinas M (IgM)
  • 2.3. Imunoglobulinas A (IgA)
  • 2.4. Imunoglobulinas E (IgE)
  • 2.5 Imunoglobulino D (IgD)
  • 2.6 Tipo pakeitimas
• 3 Funkcijos
  • 3.1 Bendrosios funkcijos
  • 3.2 Specialios funkcijos
• 4 Nuorodos

Struktūra

Antikūnų struktūra apima amino rūgštis ir angliavandenius, oligosacharidus. Imunoglobulino struktūrą lemia vyraujantis amino rūgščių kiekis, jų kiekis ir pasiskirstymas.

Kaip ir visi baltymai, imunoglobulinai turi pirminę, antrinę, tretinę ir ketvirtinę struktūrą, nustatančią jų tipišką išvaizdą.

Atsižvelgiant į jų esančių amino rūgščių skaičių, imunoglobulinai turi dviejų tipų grandinę: sunkiąją grandinę ir lengvą grandinę. Be to, pagal aminorūgščių seką jos struktūroje kiekviena grandinė turi kintamą regioną ir pastovų regioną.

Sunkios grandinės

Imunoglobulinų sunkiosios grandinės atitinka polipeptidinius vienetus, sudarytus iš 440 aminorūgščių sekų.

Kiekvienas imunoglobulinas turi dvi sunkias grandines, ir kiekvienas iš jų turi kintamąjį regioną ir pastovų regioną. Pastoviame regione yra 330 aminorūgščių ir kintamos 110 aminorūgščių sekos.

Sunkiosios grandinės struktūra kiekvienam imunoglobulinui skiriasi. Jie yra 5 sunkiųjų grandinių tipai, kurie nustato imunoglobulino tipus.

Sunkiųjų grandinių tipai identifikuojami pagal graikų raides γ, μ, α, ε, δ, imunoglobulinų IgG, IgM, IgA, IgE ir IgD, atitinkamai.

Sunkiųjų grandinių ε ir μ pastovius regionus sudaro keturi domenai, o α, γ, δ - trys. Taigi, kiekvienas pastovus regionas kiekvienam imunoglobulino tipui bus skirtingas, bet bendras to paties tipo imunoglobulinams.

Kintamąjį sunkiosios grandinės regioną sudaro vienas imunoglobulino domenas. Šiame regione yra 110 aminorūgščių seka ir ji skirsis priklausomai nuo antikūno specifiškumo antigenui.

Sunkiųjų grandinių struktūroje galima stebėti kampą arba lenkimą, sujungtą su lanksčia grandinės dalimi..

Lengvosios grandinės

Imunoglobulinų lengvosios grandinės yra polipeptidai, sudaryti iš maždaug 220 aminorūgščių. Žmonėms yra dviejų tipų lengvosios grandinės: kappa (κ) ir lambda (λ), pastaroji - keturi potipiai. Pastovios ir kintamosios domenų kiekvienos sekos yra 110 aminorūgščių.

Antikūnas gali turėti dvi κ (κκ) lengvas grandines arba λ (λλ) grandinių porą, bet tuo pačiu metu neįmanoma turėti vieno iš kiekvieno tipo.

Segmentai Fc ir Fab

Kadangi kiekvienas imunoglobulinas yra panašus į "Y", jis gali būti suskirstytas į du segmentus. "Apatinis" segmentas, bazė, vadinamas kristalizuojama frakcija arba Fc; o „Y“ rankos sudaro Fab arba frakciją, kuri jungiasi su antigenu. Kiekviena iš šių imunoglobulino struktūrinių sekcijų atlieka kitą funkciją.

Fc segmentas

Fc segmentas turi dvi arba tris imunoglobulino sunkiųjų grandinių domenus.

Fc gali prisijungti prie baltymų arba specifinio receptoriaus bazofilų, eozinofilų arba stiebinių ląstelių, todėl sukelia specifinį imuninį atsaką, kuris pašalins antigeną. Fc atitinka imunoglobulino karboksilo galą.

Segmentas Fab

Antikūnų Fab frakcija arba segmentas turi kintamuosius domenus, esančius jo galuose, be sunkiųjų ir lengvųjų grandinių nuolatinių domenų..

Pastovus sunkiosios grandinės domenas tęsiamas su Fc segmento domenais, sudarančiais vyrį. Atitinka amino-galinį imunoglobulino galą.

Fab segmento svarba yra ta, kad ji leidžia jungtis su antigenais, svetimomis medžiagomis ir potencialiai kenksmingomis medžiagomis.

Kiekvieno imunoglobulino kintamieji domenai garantuoja jų specifiškumą tam tikram antigenui; ši charakteristika netgi leidžia ją naudoti uždegiminių ir infekcinių ligų diagnozei.

Tipai

Iki šiol žinomi imunoglobulinai turi specifinę sunkiąją grandinę, kuri yra pastovi kiekvienai iš jų ir kitų skirtumai.

Yra penkios sunkiųjų grandinių rūšys, kurios nustato penkis imunoglobulinų tipus, kurių funkcijos skiriasi.

Imunoglobulinas G (IgG)

Imunoglobulinas G yra daugiausiai veislių. Ji turi sunkią gama grandinę ir yra pateikta neimolekulinėje arba monomerinėje formoje.

IgG yra daugiausiai kraujo serume ir audinių erdvėje. Minimalūs sunkiosios grandinės aminorūgščių sekos pokyčiai lemia jo suskirstymą į potipius: 1, 2, 3 ir 4.

Imunoglobulinas G turi 330 aminorūgščių seką savo Fc segmente ir molekulinę masę 150 000, iš kurių 105 000 atitinka sunkiąją grandinę.

Imunoglobulinas M (IgM)

Imunoglobulinas M yra pentameras, kurio sunkioji grandinė yra μ. Jo molekulinė masė yra didelė, maždaug 900 000.

Jo sunkiosios grandinės aminorūgščių seka yra 440 Fc frakcijoje. Jis randamas daugiausia kraujo serume, kuris sudaro 10–12% imunoglobulinų. IgM turi tik vieną potipį.

Imunoglobulinas A (IgA)

Jis atitinka α sunkiosios grandinės tipą ir sudaro 15% visų imunoglobulinų. IgA randamas tiek kraujyje, tiek išskyrose, įskaitant motinos pieną, monomero arba dimero pavidalu. Šio imunoglobulino molekulinė masė yra 320 000 ir ji turi du potipius: IgA1 ir IgA2.

Imunoglobulinas E (IgE)

Imunoglobuliną E sudaro ε sunkiosios grandinės tipas ir serume yra labai mažai, apie 0,002%..

IgE molekulinė masė yra 200 000 ir yra monomeras, daugiausia serume, nosies gleivėse ir seilėse. Taip pat dažnai randamas šis imunoglobulinas bazofilų ir stiebų ląstelėse.

Imunoglobulino D (IgD)

Sunkioji grandinės veislė δ atitinka imunoglobulino D, kuris sudaro 0,2% visų imunoglobulinų. IgD molekulinė masė yra 180 000 ir yra struktūrizuota monomero pavidalu.

Jis yra susijęs su B limfocitais, pritvirtintais prie jų paviršiaus. Tačiau IgD funkcija nėra aiški.

Tipo pakeitimas

Imunoglobulinai gali keistis struktūriniu būdu dėl poreikio apsaugoti nuo antigeno.

Šis pokytis atsirado dėl B limfocitų funkcijos, kad antikūnai taptų adaptyvaus imuniteto savybe. Struktūriniai pokyčiai yra pastoviame sunkiosios grandinės regione, nekeičiant kintamo regiono.

Tipo ar klasės pakeitimas gali sukelti IgM perėjimą prie IgG arba IgE, ir tai atsitinka kaip atsakas, kurį sukelia interferono gama arba interleukinai IL-4 ir IL-5.

Funkcijos

Imunoglobulinų vaidmuo imuninėje sistemoje yra gyvybiškai svarbus organizmo apsaugai.

Imunoglobulinai yra humoralinės imuninės sistemos dalis; tai yra medžiagos, kurias išskiria ląstelės, apsaugančios nuo patogeninių ar kenksmingų medžiagų. 

Jie yra veiksminga, veiksminga, specifinė ir susisteminta gynybos priemonė, kuri yra labai vertinga kaip imuninės sistemos dalis. Jie turi bendras ir specifines imuniteto funkcijas:

Bendrosios funkcijos

Antikūnai arba imunoglobulinai vykdo tiek nepriklausomas funkcijas, tiek aktyvuoja ląstelių tarpinį efektorių ir sekrecinį atsaką.

Antigeno-antikūno surišimas

Imunoglobulinai specifiškai ir selektyviai veikia kaip privalomi antigenai.

Antigeno-antikūno komplekso susidarymas yra pagrindinė imunoglobulino funkcija, todėl yra imuninis atsakas, kuris gali sustabdyti antigeno veikimą. Kiekvienas antikūnas vienu metu gali prisijungti prie dviejų ar daugiau antigenų.

„Effector“ funkcijos

Dauguma laiko antigenų-antikūnų kompleksas pradeda aktyvuoti specifinius ląstelių atsakus arba inicijuoti įvykių seką, lemiančią antigeno pašalinimą. Du dažniausiai pasitaikantys reaktoriaus atsakai yra ląstelių prisijungimas ir komplemento aktyvacija.

Ląstelių surišimas priklauso nuo imunoglobulino Fc segmento specifinių receptorių buvimo, kai jis yra susietas su antigenu.

Tokie receptoriai turi tokias ląsteles, kaip kaulų ląstelės, eozinofilai, bazofilai, limfocitai ir fagocitai, ir suteikia mechanizmus antigenų pašalinimui..

Komplekso kaskados aktyvinimas yra sudėtingas mechanizmas, apimantis sekos pradžią, todėl galutinis rezultatas yra toksinių medžiagų, kurios pašalina antigenus, sekrecija..

Specialios funkcijos

Pirma, kiekvienas imunoglobulino tipas sukuria specifinę gynybos funkciją:

Imunoglobulinas G

- Imunoglobulinas G užtikrina didžiausią apsaugą nuo antigeninių medžiagų, įskaitant bakterijas ir virusus.

- IgG aktyvina mechanizmus, tokius kaip komplementas ir fagocitozė.

- Konkretus antigeno IgG susidarymas yra patvarus.

- Vienintelis antikūnas, kurį motina gali perduoti vaikams nėštumo metu, yra IgG.

Imunoglobulinas M

- IgM yra greito reagavimo į kenksmingus ir infekcinius agentus antikūnas, nes jis nedelsdamas veikia tol, kol jis pakeičiamas IgG.

- Šis antikūnas aktyvina ląstelių atsakus, įterptus į limfocitų membraną ir humoralinius atsakus kaip komplementą.

- Tai pirmasis imunoglobulinas, kuris sintezuoja žmogų.

Imunoglobulinas A

- Veikia kaip apsaugos barjeras nuo patogenų, esantis ant gleivinių paviršių.

- Jis yra kvėpavimo takų gleivinės, virškinimo sistemos, šlapimo takų ir sekrecijų, tokių kaip seilių, nosies gleivių ir ašarų, metu..

- Nors komplemento aktyvacija yra maža, ji gali būti siejama su lizocimais, kad pašalintų bakterijas.

- Imunoglobulino D buvimas ir motinos piene, ir priešpienyje leidžia naujagimiui ją įsigyti laktacijos metu.

Imunoglobulinas E

- Imunoglobulinas E suteikia stiprią apsaugą nuo alergenus gaminančių antigenų.

- Sąveika tarp IgE ir alergeno sukels uždegimines medžiagas, kurios yra atsakingos už alergijos simptomus, tokius kaip čiaudulys, kosulys, dilgėlinė, padidėję ašaros ir nosies gleivės..

- IgE taip pat gali būti prijungtas prie parazitų paviršiaus naudojant Fc segmentą, gaunant reakciją, kuri sukelia šių ligų mirtį..

Imunoglobulinas D

- IgD monomerinė struktūra yra susieta su B limfocitais, kurie neturi sąveikos su antigenais, todėl jie veikia kaip receptoriai..

- IgD funkcija yra neaiški.

Nuorodos

1. (s.f.) Medicininis imunoglobulino apibrėžimas. Susigrąžinta iš medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antikūnas Gauta iš en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulinai. Susigrąžinta iš sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobulinai ir kitos B ląstelių molekulės. Susigrąžinta iš ugr.es
5. (s.f.) Įvadas į imunoglobulinus. Gauta iš thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Imuninės sistemos anatomija. Susigrąžinta iš emedicine.medscape.com
7. Biocheminiai tyrimai (2009). Imunoglobulinai: struktūra ir funkcijos. Atkurta iš biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Imunoglobulinai - struktūra ir funkcija. Gauta iš microbiologybook.org