Perkėlimo biologiniai procesai, funkcijos, nomenklatūra ir poklasiai



The transferazės yra fermentai, atsakingi už substrato funkcinių grupių, veikiančių kaip donoras kitam, perduodantį receptorių pavidalu. Dauguma gyvybei svarbių medžiagų apykaitos procesų apima transferazės fermentus.

Pirmąjį šių fermentų katalizuojamų reakcijų stebėjimą 1953 m. Dokumentavo dr. K. K. Mortonas, kuris stebėjo fosfato grupės perkėlimą iš šarminės fosfatazės į β-galaktozidazę, kuri veikė kaip fosfato grupės receptorius..

Transferazės fermentų nomenklatūra paprastai vykdoma pagal molekulės, kuri priima funkcinę grupę reakcijoje, pobūdį, pavyzdžiui: DNR-metiltransferazė, glutationo-transferazė, 1,4-α-gliukano 6-α-gliukoziltransferazė, be kita ko.

Transferazės yra biotechnologinės svarbos fermentai, ypač maisto ir narkotikų pramonėje. Jų genai gali būti modifikuojami tam, kad įvykdytų specifines organizmų veiklas, taip tiesiogiai prisidedant prie vartotojų sveikatos, ne tik dėl mitybos naudos.

Prebiotiniai vaistai žarnyno florai turi daug transferazių, nes jie dalyvauja angliavandenių formavime, kurie skatina žarnyne naudingų mikroorganizmų augimą ir vystymąsi..

Trūkumai, struktūriniai pažeidimai ir pertraukų katalizavimo procesai sukelia produktų kaupimąsi ląstelės viduje, todėl daugelis įvairių ligų ir patologijų yra susijusios su tokiais fermentais..

Transferazių sutrikimas, be kita ko, sukelia tokias ligas kaip galaktosemija, Alzheimerio liga, Huntingtono liga.

Indeksas

  • 1 Biologiniai procesai, kuriuose jie dalyvauja
  • 2 Funkcijos
  • 3 Nomenklatūra
  • 4 poklasiai
    • 4.1 EC.2.1 Anglies atomo grupių perkėlimas
    • 4.2 EC.2.2. Aldehido arba ketono grupių perkėlimas
    • 4.3. EC.2.3 Aciltransferazės
    • 4.4. EC.2.4. Glikoziltransferazės
    • 4.5 EC.2.5 Perduoti alkilo arba arilo grupes, išskyrus metilo grupes
    • 4.6 EC.2.6 Perduoti azoto grupes
    • 4.7 EC.2.7 Perkelti grupes, kuriose yra fosfatų grupių
    • 4.8 EC.2.8 Perduoti grupes, kuriose yra sieros
    • 4.9 EC.2.9 Perkelti grupes, kuriose yra seleno
    • 4.10 EC.2.10 Perkėlimo grupės, kuriose yra molibdeno arba volframo
  • 5 Nuorodos

Biologiniai procesai, kuriuose jie dalyvauja

Tarp daugelio metabolinių procesų, kuriuose dalyvauja transferazės, yra glikozidų biosintezė ir apskritai cukrų metabolizmas..

Glukotransferazės fermentas yra atsakingas už antigenų A ir B konjugaciją ant raudonųjų kraujo kūnelių paviršiaus. Šie antigenų surišimo pokyčiai kyla iš Pro234Ser aminorūgščių polimorfizmo pradinės B-transferazių struktūros..

Kepenų glutationo-S-transferazė dalyvauja kepenų ląstelių detoksikacijoje, padeda apsaugoti juos nuo reaktyviųjų deguonies rūšių (ROS), laisvųjų radikalų ir vandenilio peroksidų, kurie kaupiasi ląstelių citoplazmoje ir yra labai toksiškas.

Aspartato karbamoil-transferazė katalizuoja pirimidinų biosintezę nukleotidų metabolizme, pagrindinių nukleino rūgščių komponentų ir didelės energijos molekulių, naudojamų daugelyje ląstelių procesuose (pvz., ATP ir GTP,)..

Transferazės tiesiogiai dalyvauja daugelio biologinių procesų reguliavime, o epigenetiniais mechanizmais slopina DNR sekas, kurios koduoja informaciją, reikalingą ląstelių elementų sintezei..

Histono acetil-transferazės acetilina konservuotus lizino likučius histonuose, perkeldamos acetilo grupę iš acetil-CoA molekulės. Šis acetilinimas skatina transkripcijos aktyvaciją, susijusią su euchromatino atsiradimu ar atpalaidavimu.

Fosfotransferazės katalizuoja fosfatų grupių pernešimą tikriausiai visuose ląstelių metaboliniuose kontekstuose. Jis vaidina svarbų vaidmenį angliavandenių fosforilinimo procese.

Aminotransferazės katalizuoja aminorūgščių grįžtamąjį perdavimą iš aminorūgščių į rūgštį, vieną iš daugelio aminorūgščių transformacijų, priklausančių nuo vitamino B6 priklausomų fermentų.

Funkcijos

Transferazės katalizuoja cheminių grupių judėjimą, atitinkantį žemiau pateiktą reakciją. Toliau pateiktoje lygtyje raidė "X" reiškia funkcinės grupės "Y" ir "Z" donoro molekulę kaip akceptorius.

X-Y + Z = X + Y-Z

Tai yra fermentai su stipriais elektronegatyviniais ir nukleofiliniais elementais jų sudėtyje; šie elementai yra atsakingi už fermento perdavimo pajėgumą.

Grupės, mobilizuotos transferazėmis, paprastai yra aldehido ir ketono liekanos, acilo, gliukozilo, alkilo, azoto ir azoto turtingos grupės, fosforas, sierą turinčios grupės..

Nomenklatūra

Transferazių klasifikacija atitinka bendrąsias fermentų komisijos 1961 m. Pasiūlytas fermentų klasifikavimo taisykles. Komiteto nuomone, kiekvienas fermentas gauna skaitmeninį kodą, skirtą jo klasifikavimui..

Kodų numerių padėtis nurodo kiekvieną klasifikaciją atitinkantį skyrių arba kategoriją, o prieš juos nurodomos raidės „EC“..

Klasifikuojant transferazus, pirmasis skaičius žymi fermentinę klasę, antrasis skaičius simbolizuoja perduodamos grupės tipą ir trečiasis numeris reiškia substratą, ant kurio jie veikia.

Transferazių klasės nomenklatūra yra EC.2. Jame yra dešimt poklasių, todėl fermentai randami su kodu EC.2.1 iki EC.2.10.  Kiekvienas poklasio ženklas daugiausia atliekamas pagal tipo grupę, perkeliančią fermentą.

Poklasiai

Dešimt perkėlimo grupių fermentų klasės yra:

EC.2.1 Anglies atomo grupių perkėlimas

Jie perkelia grupes, kuriose yra viena anglis. Pavyzdžiui, metiltransferazė perneša metilo grupę (CH3) į DNR azoto bazes. Šios grupės fermentai tiesiogiai reguliuoja genų transliaciją.

EC.2.2 Perduoti aldehido arba ketono grupes

Jie mobilizuoja aldehidų grupes ir ketonų grupes, turinčias sacharidus kaip receptorių grupes. Karbamiltransferazė yra pirimidinų reguliavimo ir sintezės mechanizmas.

EC.2.3 Aciltransferazės

Šie fermentai perduoda acilo grupes į amino rūgščių darinius. Peptidiltransferazė atlieka būtiną peptidinių jungčių formavimąsi tarp gretimų aminorūgščių transliacijos metu.

EC.2.4 Glikoziltransferazės

Jie katalizuoja glikozidinių jungčių susidarymą, naudodami fosfato cukraus grupes kaip donorų grupes. Visos gyvos būtybės turi DNR sekas glikoziltransferazėms, nes jos dalyvauja glikolipidų ir glikoproteinų sintezėje..

EC.2.5 Perkelti alkilo arba arilo grupes, išskyrus metilo grupes

Pavyzdžiui, jie mobilizuoja alkilo arba arilo grupes (išskyrus CH3) kaip dimetilo grupes. Tarp jų yra aukščiau paminėta glutationo transferazė.

EC.2.6 Perduoti azoto grupes

Šio klasės fermentai perduoda azoto grupes, tokias kaip -NH2 ir -NH. Tarp šių fermentų yra aminotransferazės ir transaminazės.

EC.2.7 Perkelti grupes, kuriose yra fosfatų grupių

Jie katalizuoja substratų fosforilinimą. Paprastai šių fosforilacijų substratai yra cukrūs ir kiti fermentai. Fosfotransferazės transportuoja cukrų į ląstelių vidų, fosforilindamos jas vienu metu.

EC.2.8 Perkelti grupes, kuriose yra sieros

Jie pasižymi katalizatoriumi sieros turinčių grupių perkėlimui į jų struktūrą. Koenzimas A transferazė priklauso šiai subklasei.

EC.2.9 Perkelti grupes, kuriose yra seleno

Jie paprastai vadinami seleniotransferazėmis. Jie mobilizuoja L-seryl grupes iki RNR perdavimo.

EC.2.10 Perkėlimo grupės, kuriose yra arba molibdeno, arba volframo

Šios grupės transferazės mobilizuoja grupes, kuriose yra molibdeno arba volframo, į molekules, turinčias sulfidinių grupių kaip akceptorių.

Nuorodos

  1. Alfaro, J. A., Zheng, R.B., Persson, M., Letts, J. A., Polakowski, R., Bai, Y., ... & Evans, S.V. (2008). ABO (H) kraujo grupės A ir B glikoziltransferazės atpažįsta substratą specifiniais konformaciniais pokyčiais. Journal of Biological Chemistry, 283 (15), 10097-10108.
  2. Aranda Moratalla, J. (2015). Kompiuterinis DNR-metil-transferazių tyrimas. DNR metilinimo epigenetinio mechanizmo analizė (Valensijos universitetas, Ispanija) \ t.
  3. Armstrong, R. N. (1997). Glutationo transferazių struktūra, katalizinis mechanizmas ir evoliucija. Cheminiai tyrimai toksikologijoje, 10 (1), 2-18.
  4. Aznar Cano, E. (2014). „Helicobacter pylori“ fagų tyrimas fenotipiniais ir genotipiniais metodais (doktorantūros disertacija, Universidad Complutense de Madrid)
  5. Boyce, S., & Tipton, K. F. (2001). Fermentų klasifikacija ir nomenklatūra. eLS.
  6. Bresnick, E., ir Mossé, H. (1966). Aspartato karbamoil-transferazė iš žiurkių kepenų. Biochemical Journal, 101 (1), 63.
  7. Gagnon, S.M., Legg, M.S., Polakowski, R., Letts, J. A., Persson, M., Lin, S., ... & Borisova, S. N. (2018). Išsaugotos liekanos Arg188 ir Asp302 yra svarbios aktyviosios vietovės organizavimui ir katalizei žmogaus ABO (H) kraujo grupės A ir B glikoziltransferazėse. Glycobiology, 28 (8), 624-636
  8. Grimes, W. J. (1970). Sialo rūgšties transferazės ir sialo rūgšties koncentracija normalioje ir transformuotoje ląstelėje. Biochemistry, 9 (26), 5083-5092.
  9. Grimes, W. J. (1970). Sialo rūgšties transferazės ir sialo rūgšties koncentracija normalioje ir transformuotoje ląstelėje. Biochemistry, 9 (26), 5083-5092.
  10. Hayes, J. D., Flanagan, J. U. & Jowsey, I. R. (2005). Glutationo transferazės. Annu. Pharmacol. Toxicol., 45, 51-88.
  11. Hersh, L. B., ir Jencks, W. P. (1967). Koenzimas A Transferazės kinetika ir keitimosi reakcijos. Journal of Biological Chemistry, 242 (15), 3468-3480
  12. Jencks, W. P. (1973). 11 Koenzimo A perkėlimai. In The enzymes (Vol. 9, p. 483-496). „Academic Press“.
  13. Lairson, L. L., Henrissat, B., Davies, G.J., & Withers, S.G. (2008). Glikoziltransferazės: struktūros, funkcijos ir mechanizmai. Metinė biochemijos apžvalga
  14. Lairson, L. L., Henrissat, B., Davies, G.J., & Withers, S.G. (2008). Glikoziltransferazės: struktūros, funkcijos ir mechanizmai. Metinė biochemijos apžvalga.
  15. Lambalot, R. H., Gehring, A.M., Flugel, R.S., Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, M.A., ... & Walsh, C. T. (1996). Naujas fermentas, kurio sudėtyje yra fosfopantetileno transferazių. Chemija ir biologija, 3 (11), 923-936
  16. Mallard, C., Tolcos, M., Leditschke, J., Campbell, P., & Rees, S. (1999). Cholino acetiltransferazės imunoreaktyvumo sumažėjimas, bet ne muskarino-m2 receptoriaus imunoreaktyvumas SIDS kūdikių smegenų kamiene. Neuropatologijos ir eksperimentinės neurologijos leidinys, 58 (3), 255-264
  17. Mannervik, B. (1985). Glutationo transferazės izofermentai. Pažanga enzimologijoje ir susijusiose molekulinės biologijos srityse, 57, 357-417
  18. MEHTA, P. K., HALE, T. I., ir CHRISTEN, P. (1993). Aminotransferazės: homologijos demonstravimas ir padalijimas į evoliucinius pogrupius. European Journal of Biochemistry, 214 (2), 549-561
  19. Monro, R. E., Staehelin, T., Celma, M.L., & Vazquez, D. (1969, sausio). Ribosomų peptidilo transferazės aktyvumas. Cold Spring Harbor simpoziumuose apie kiekybinę biologiją (Vol. 34, p. 357-368). „Cold Spring Harbor Laboratory Press“.
  20. Montes, C. P. (2014). Fermentai maiste? Valgomojo biochemija. Universiteto leidinys UNAM, 15, 12.
  21. Morton, R. K. (1953). Hidrolizinių fermentų perkėlimo aktyvumas. Nature, 172 (4367), 65.
  22. Negishi, M., Pedersen, L.G., Petrotchenko, E., Shevtsov, S., Gorokhov, A., Kakuta, Y. & Pedersen, L.C. Sulfotransferazių struktūra ir funkcija. Biochemijos ir biofizikos archyvai, 390 (2), 149-157
  23. Tarptautinės biochemijos ir molekulinės biologijos sąjungos nomenklatūros komitetas (NC-IUBMB). (2019). Gauta iš qmul.ac.uk
  24. Rej, R. (1989). Aminotransferazės liga. Laboratorinės medicinos klinikos, 9 (4), 667-687.
  25. Xu, D., Song, D., Pedersen, L.C., ir Liu, J. (2007). Heparano sulfato 2-O-sulfotransferazės ir chondroitino sulfato 2-O-sulfotransferazės mutacinis tyrimas. Journal of Biological Chemistry, 282 (11), 8356-8367