Kokio tipo baltymai yra hemoglobinas?



The hemoglobino tai baltymas, priklausantis hemoproteinų grupei. Ši grupė susideda iš baltymų, turinčių ne baltymų grupę, žinomą kaip heme grupė, susieta su skirtingais ryšiais su baltymų dalimis..

Hemoproteinai yra klasifikuojami kaip metalloproteinai, ty molekulės, susidarančios prisijungus prie baltymo su metaliniu jonu..

Hemoglobinas yra baltymas, esantis aukštos koncentracijos eritrocituose, nes jie yra atsakingi už transportuojant deguonį į kūno dalių keliose organizmų, įskaitant žmones.

Hemoglobinas yra baltymas, kurio struktūra ir funkcija šiek tiek skiriasi tarp skirtingų rūšių. Šie skirtumai atsirado dėl pagrindinių aminorūgščių likučių pokyčių, atsiradusių dėl šio baltymo pritaikymo specifiniams rūšies reikalavimams.

Yra daug skirtingų hemoglobino tipų. Hemoglobino tipus apibrėžia nedideli molekulės konformacijos ar struktūros pokyčiai, pvz., Deguonies buvimas ar nebuvimas, arba kitų junginių, pvz.2, į hemoproteino molekulę.

Kokias savybes turi baltymų hemoglobinas??

Hemoglobino savybės ir struktūra

Hemoglobino molekulinė masė apskaičiuota 64 kDa. Be hemo grupės, hemoglobino sudėtyje yra keletas sieros grupių likučių, leidžiančių atlikti reakcijas, būtinas transporto funkcijai atlikti..

Raudona spalva yra būdinga šiai molekulei ir ją suteikia joje esančių geležies grupių.

Hemoglobino savo baltymų dalį, yra sudarytas iš keturių subvienetų, identiškai porų, iš dviejų grandinių žinomas kaip alfa grandinės ir dviejų beta grandinės žinomas kaip grandines. Šie tinklai turi 16 sraigtinis regionus, kuriuose leidžiama hemoglobino A tetraedro formos.

Hemoglobinas yra nonprotein komponentą, vadinamą hemo, kuri yra svarbu atlikti savo vaidmenį gabenant deguonį ir Arry iš reakcijas, kuriame hemoglobino jie yra susiję su.

Pagrindinė šios hem grupės ypatybė yra juodųjų jonų, jungiančių deguonį, buvimas.

Hemoglobino reikšmė

Hemoglobinas yra vienas iš labiausiai tiriamų baltymų per pastaruosius 100 metų. Pagrindinė šios priežasties priežastis - didelė šio baltymo fiziologinė svarba, kuri yra atsakinga už deguonies transportavimą kraujyje.

Be jo svarbos kaip deguonies transporteris, hemoglobinas taip pat yra baltymų savybių tyrimuose apskritai.

Baltymų, kurie leido atlikti hemoglobino tyrimą, aspektai labiausiai buvo šių molekulių fizikinės ir cheminės savybės ir elgesys..

Hemoglobinas ir mioglobinas

Mioglobinas yra baltymas, panašus daugeliu atvejų į hemoglobiną. Kaip ir hemoglobinas, mioglobinas taip pat turi deguonį, tačiau jis veikia tik raumenų audiniuose, o ne kituose audiniuose ar kraujyje..

Aminorūgščių sekos skirtumai tarp hemoglobino ir mioglobino yra nedideli.

Nepaisant to, šie skirtumai turi įtakos ir molekulių funkcionalumą, sukelia, pavyzdžiui, Mioglobinas apskritai yra labiau specifiniu hemoprotein oksihemoglobino.

Nuorodos

  1. Ascenzi P. Neuroglobinas: nuo struktūros iki sveikatos ir ligų funkcijos. Molekuliniai medicinos aspektai. 2016 m. 52: 1-48.
  2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobinas ir mioglobinas. Baltymų chemijos pažanga. 1964 m. 19: 73-222.
  3. Ghatge M. S. et al. Karbonmonoksi sirpės hemoglobino kristalinė struktūra R būklės konformacijoje. Struktūrinės biologijos leidinys. 2016 m. 194 (3): 446-450.
  4. Okonjo K. Bohr Žmogaus hemoglobino poveikis: tretinio ir ketvirtinio įnašo atskyrimas pagal Wymano lygtį. Biofizinė chemija. 2017 m. 228: 87-97.
  5. Sack J. et al. Amino rūgšties vieta yra žmogaus dezoksiremibobine. Tarptautinis žurnalas apie hemoglobino tyrimus. 1977 m. 2 (2): 153-169.
  6. Xu H. et al. „Sible Hemoglobin Molecules“ spektroskopija pagal paviršiaus Ehanced Raman sklaidą. Fizinės peržiūros raštai. 1999 m. 83 (21): 4357-4360.